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		<title>OCA at 15:43, 13 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;For most of the cyclosporin A (CsA) analogs, there is generally a good correlation between cyclophilin binding and immunosuppression. However, this relationship does not seem to hold for 4-[(E)-2-butenyl]-4,4,N-trimethyl-L-threonine1 (MeBm2t)1-CsA. Its affinity for cyclophilin was reported to be approximately 1% that of CsA and its immunosuppressive activity in vitro was shown to be approximately 30% that of CsA. We report here the crystal structure of a complex between recombinant human cyclophilin A (CypA) and (MeBm2t)1-CsA which has been determined by X-ray crystallography at 2.2 A resolution and refined to an R-factor of 16.3%. (MeBm2t)1-CsA shows a similar bound conformation and network of interactions to CypA as CsA. The measured lower affinity for CypA cannot therefore be explained by a different mode of binding. We propose that the poor affinity to CypA could be accounted for by the existence of an equilibrium in aqueous solution between a 'cyclophilin bound conformation' and a 'non-binding conformation' of (MeBm2t)1-CsA. The relatively high immunosuppressive activity is suggested to result from slight conformational differences observed in the effector domain.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The X-ray structure of (MeBm2t)1-cyclosporin complexed with cyclophilin A provides an explanation for its anomalously high immunosuppressive activity.,Mikol V, Kallen J, Walkinshaw MD Protein Eng. 1994 May;7(5):597-603. PMID:8073029&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8073029&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;From MEDLINE&amp;amp;reg;/PubMed&amp;amp;reg;, a database of the U.S. National Library of Medicine.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;div class=&amp;quot;pdbe-citations 1cwb&amp;quot; style=&amp;quot;background-color:#fffaf0;&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1cwb&amp;diff=3319185&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA at 10:19, 18 November 2020</title>
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				<updated>2020-11-18T10:19:04Z</updated>
		
		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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		<title>OCA at 08:29, 6 December 2017</title>
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				<updated>2017-12-06T08:29:18Z</updated>
		
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 06:05, 10 February 2016</title>
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				<updated>2016-02-10T06:05:23Z</updated>
		
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		<title>OCA at 06:05, 11 September 2015</title>
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		<title>OCA at 16:35, 20 October 2012</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 22:09, 26 July 2012</title>
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