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		<title>1ed6 - Revision history</title>
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		<title>OCA at 07:01, 7 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The crystal structure of the endothelial nitric oxide synthase (NOS) heme domain complexed with NO reveals close hydrogen bonding interactions between NO and the terminal guanidino nitrogen of the substrate, L-arginine. Dioxygen is expected to bind in a similar mode which will facilitate proton abstraction from L-Arg to dioxygen, a required step for O-O bond cleavage. Structures of mechanism-based NOS inhibitors, N(5)-(1-iminoethyl)-L-ornithine and N-(3-(aminomethyl)benzyl)acetamidine, provide clues on how this class of compounds operate as suicide substrate inhibitors leading to heme oxidation.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Crystallographic studies on endothelial nitric oxide synthase complexed with nitric oxide and mechanism-based inhibitors.,Li H, Raman CS, Martasek P, Masters BS, Poulos TL Biochemistry. 2001 May 8;40(18):5399-406. PMID:11331003&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:11331003&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 09:35, 21 July 2021</title>
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		<title>OCA at 22:58, 10 September 2015</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 19:02, 22 December 2014</title>
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		<title>OCA at 11:29, 24 September 2014</title>
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		<title>OCA at 14:05, 20 October 2012</title>
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