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		<title>OCA at 13:23, 13 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Amino acid selection by aminoacyl-tRNA synthetases requires efficient mechanisms to avoid incorrect charging of the cognate tRNAs. A proofreading mechanism prevents Escherichia coli methionyl-tRNA synthetase (EcMet-RS) from activating in vivo L-homocysteine, a natural competitor of L-methionine recognised by the enzyme. The crystal structure of the complex between EcMet-RS and L-methionine solved at 1.8 A resolution exhibits some conspicuous differences with the recently published free enzyme structure. Thus, the methionine delta-sulphur atom replaces a water molecule H-bonded to Leu13N and Tyr260O(eta) in the free enzyme. Rearrangements of aromatic residues enable the protein to form a hydrophobic pocket around the ligand side-chain. The subsequent formation of an extended water molecule network contributes to relative displacements, up to 3 A, of several domains of the protein. The structure of this complex supports a plausible mechanism for the selection of L-methionine versus L-homocysteine and suggests the possibility of information transfer between the different functional domains of the enzyme.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;How methionyl-tRNA synthetase creates its amino acid recognition pocket upon L-methionine binding.,Serre L, Verdon G, Choinowski T, Hervouet N, Risler JL, Zelwer C J Mol Biol. 2001 Mar 2;306(4):863-76. PMID:11243794&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:11243794&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 10:25, 18 November 2020</title>
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				<updated>2020-11-18T10:25:03Z</updated>
		
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		<title>OCA at 09:36, 27 December 2017</title>
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		<title>OCA at 10:41, 10 September 2015</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 22:41, 24 December 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 19:07, 22 December 2014</title>
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				<updated>2014-12-22T19:07:52Z</updated>
		
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		<title>OCA at 09:07, 28 September 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 09:52, 20 October 2012</title>
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		<title>OCA at 00:13, 26 July 2012</title>
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