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		<title>1fb5 - Revision history</title>
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		<title>OCA at 07:12, 7 February 2024</title>
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Mutations &lt;/del&gt;with &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;no residual enzyme activity are always expressed in hemizygote males by a very severe neonatal hyperammonemic coma that generally proves &lt;/del&gt;to &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;be fatal. Heterozygous females are either asymptomatic or express orotic aciduria spontaneously or after protein intake&lt;/del&gt;. The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;disorder is treatable with supplemental dietary arginine and low protein diet. The arbitrary classification of patients into &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;'neonatal' group (clinical hyperammonemia in the first few days &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;life) and 'late' onset &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;clinical presentation after the neonatal period&lt;/del&gt;) &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;has been used to differentiate severe from mild forms&lt;/del&gt;.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;8081373&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:3170748&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:2474822&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:2347583&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1671317&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1721894&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1480464&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8099056&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8019569&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8081398&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7951259&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8530002&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7474905&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8807340&amp;lt;/ref&amp;gt; [:]&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8956038&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8956045&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8830175&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9286441&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9065786&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9143919&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9266388&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9452024&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9452049&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9452065&amp;lt;/ref&amp;gt; [:]&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10502831&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10070627&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10737985&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:11793483&lt;/del&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt; &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[https://www.uniprot.org/uniprot/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;OTC_SHEEP OTC_SHEEP&lt;/ins&gt;] &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Catalyzes &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;second step &lt;/ins&gt;of the urea cycle&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;, the condensation &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;carbamoyl phosphate &lt;/ins&gt;with &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;L-ornithine &lt;/ins&gt;to &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;form L-citrulline (PubMed:14527149)&lt;/ins&gt;. The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;urea cycle ensures &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;detoxification &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ammonia by converting it to urea for excretion &lt;/ins&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Probable&lt;/ins&gt;).&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;14527149&lt;/ins&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Ornithine transcarbamoylase from ovine liver has been purified to homogeneity. Like all anabolic OTCs, the ovine enzyme is a trimer, constituted by identical subunits of 34 kDa. Sequence analysis of the 54 N-terminal residues of ovine OTC shows a high degree of homology with the human enzyme. The optimum pH and the Michaelis constants for the catalytic reaction were determined. The ovine enzyme is the most thermostable one among mammals OTCs, its critical temperature being 6 degrees C higher than those measured for the other enzymes. The enzyme has been crystallised and the structure determined at 3.5 A resolution. Crystals belong to the cubic P4(3)32 space group, with a = b = c = 184.7 A and a solvent content of about 80%. There is no evidence of any ligand in the active site cavity, indicating that the crystals contain an unliganded or T state of the enzyme. The unliganded OTCase enzyme adopts a trimeric structure which, in the crystal, presents a three-fold axis coincident with the crystallographic one. The conformation of each monomer in the trimer is quite similar to that of the liganded human protein, with the exception of a few loops, directly interacting with the substrate(s), which are able to induce a rearrangement of the quaternary organisation of the trimer, that accounts for the cooperative behaviour of the enzyme following the binding of the substrates.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Functional and structural characterization of ovine ornithine transcarbamoylase.,De Gregorio A, Battistutta R, Arena N, Panzalorto M, Francescato P, Valentini G, Bruno G, Zanotti G Org Biomol Chem. 2003 Sep 21;1(18):3178-85. PMID:14527149&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:14527149&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 07:03, 24 March 2021</title>
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				<updated>2021-03-24T07:03:02Z</updated>
		
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The arbitrary classification of patients into the 'neonatal' group (clinical hyperammonemia in the first few days of life) and 'late' onset (clinical presentation after the neonatal period) has been used to differentiate severe from mild forms.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8081373&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:3170748&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:2474822&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:2347583&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1671317&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1721894&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1480464&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8099056&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8019569&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8081398&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7951259&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8530002&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7474905&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8807340&amp;lt;/ref&amp;gt; [:]&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8956038&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8956045&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8830175&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9286441&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9065786&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9143919&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9266388&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9452024&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9452049&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9452065&amp;lt;/ref&amp;gt; [:]&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10502831&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10070627&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10737985&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:11793483&amp;lt;/ref&amp;gt;  &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;https&lt;/ins&gt;://www.uniprot.org/uniprot/OTC_HUMAN OTC_HUMAN]] Defects in OTC are the cause of ornithine carbamoyltransferase deficiency (OTCD) [MIM:[&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;https&lt;/ins&gt;://omim.org/entry/311250 311250]]. OTCD is an X-linked disorder of the urea cycle which causes a form of hyperammonemia. Mutations with no residual enzyme activity are always expressed in hemizygote males by a very severe neonatal hyperammonemic coma that generally proves to be fatal. Heterozygous females are either asymptomatic or express orotic aciduria spontaneously or after protein intake. The disorder is treatable with supplemental dietary arginine and low protein diet. 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		<title>OCA at 06:48, 19 June 2019</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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The arbitrary classification of patients into the 'neonatal' group (clinical hyperammonemia in the first few days of life) and 'late' onset (clinical presentation after the neonatal period) has been used to differentiate severe from mild forms.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8081373&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:3170748&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:2474822&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:2347583&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1671317&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1721894&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1480464&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8099056&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8019569&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8081398&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7951259&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8530002&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7474905&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8807340&amp;lt;/ref&amp;gt; [:]&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8956038&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8956045&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8830175&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9286441&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9065786&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9143919&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9266388&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9452024&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9452049&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9452065&amp;lt;/ref&amp;gt; [:]&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10502831&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10070627&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10737985&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:11793483&amp;lt;/ref&amp;gt;  &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/OTC_HUMAN OTC_HUMAN]] Defects in OTC are the cause of ornithine carbamoyltransferase deficiency (OTCD) [MIM:[http://omim.org/entry/311250 311250]]. OTCD is an X-linked disorder of the urea cycle which causes a form of hyperammonemia. Mutations with no residual enzyme activity are always expressed in hemizygote males by a very severe neonatal hyperammonemic coma that generally proves to be fatal. Heterozygous females are either asymptomatic or express orotic aciduria spontaneously or after protein intake. The disorder is treatable with supplemental dietary arginine and low protein diet. 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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 22:35, 22 December 2014</title>
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The arbitrary classification of patients into the 'neonatal' group (clinical hyperammonemia in the first few days of life) and 'late' onset (clinical presentation after the neonatal period) has been used to differentiate severe from mild forms.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8081373&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:3170748&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:2474822&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:2347583&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1671317&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1721894&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1480464&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8099056&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8019569&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8081398&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7951259&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8530002&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7474905&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8807340&amp;lt;/ref&amp;gt; [:]&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8956038&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8956045&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8830175&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9286441&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9065786&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9143919&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9266388&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9452024&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9452049&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9452065&amp;lt;/ref&amp;gt; [:]&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10502831&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10070627&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10737985&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:11793483&amp;lt;/ref&amp;gt;  &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/OTC_HUMAN OTC_HUMAN]] Defects in OTC are the cause of ornithine carbamoyltransferase deficiency (OTCD) [MIM:[http://omim.org/entry/311250 311250]]. OTCD is an X-linked disorder of the urea cycle which causes a form of hyperammonemia. Mutations with no residual enzyme activity are always expressed in hemizygote males by a very severe neonatal hyperammonemic coma that generally proves to be fatal. Heterozygous females are either asymptomatic or express orotic aciduria spontaneously or after protein intake. The disorder is treatable with supplemental dietary arginine and low protein diet. 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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 12:23, 28 September 2014</title>
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				<updated>2014-09-28T12:23:43Z</updated>
		
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Image:&lt;/del&gt;1fb5.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;png&lt;/del&gt;|&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;left&lt;/del&gt;|&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;200px&lt;/del&gt;]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;==LOW RESOLUTION STRUCTURE OF OVINE ORNITHINE TRANSCARBMOYLASE IN THE UNLIGANDED STATE==&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;StructureSection load='1fb5' size='340' side='right' caption='&lt;/ins&gt;[[1fb5&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;]], [[Resolution|resolution]] 3&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;50&amp;amp;Aring;' scene=''&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;== Structural highlights ==&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{STRUCTURE_1fb5&lt;/del&gt;| &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt; PDB&lt;/del&gt;=&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;1fb5  &lt;/del&gt;| &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt; SCENE&lt;/del&gt;= &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt; }} &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;== Evolutionary Conservation ==&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;    &amp;lt;scriptWhenUnchecked&amp;gt;script /wiki/extensions/Proteopedia/spt/initialview01.spt&amp;lt;/scriptWhenUnchecked&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;  &amp;lt;/jmolCheckbox&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;div style=&amp;quot;clear:both&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Ornithine transcarbamoylase from ovine liver has been purified to homogeneity. Like all anabolic OTCs, the ovine enzyme is a trimer, constituted by identical subunits of 34 kDa. Sequence analysis of the 54 N-terminal residues of ovine OTC shows a high degree of homology with the human enzyme. The optimum pH and the Michaelis constants for the catalytic reaction were determined. The ovine enzyme is the most thermostable one among mammals OTCs, its critical temperature being 6 degrees C higher than those measured for the other enzymes. The enzyme has been crystallised and the structure determined at 3.5 A resolution. Crystals belong to the cubic P4(3)32 space group, with a = b = c &lt;/ins&gt;= &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;184.7 A and a solvent content of about 80%. There is no evidence of any ligand in the active site cavity, indicating that the crystals contain an unliganded or T state of the enzyme. The unliganded OTCase enzyme adopts a trimeric structure which, in the crystal, presents a three-fold axis coincident with the crystallographic one. The conformation of each monomer in the trimer is quite similar to that of the liganded human protein, with the exception of a few loops, directly interacting with the substrate(s), which are able to induce a rearrangement of the quaternary organisation of the trimer, that accounts for the cooperative behaviour of the enzyme following the binding of the substrates.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;===LOW RESOLUTION STRUCTURE OF OVINE ORNITHINE TRANSCARBMOYLASE IN THE UNLIGANDED STATE===&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Functional and structural characterization of ovine ornithine transcarbamoylase.,De Gregorio A, Battistutta R, Arena N, Panzalorto M, Francescato P, Valentini G, Bruno G, Zanotti G Org Biomol Chem. 2003 Sep 21;1(18):3178-85. PMID:14527149&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:14527149&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 07:25, 14 November 2012</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;or the SCENE parameter (which sets the initial scene displayed when the page is loaded),&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;===LOW RESOLUTION STRUCTURE OF OVINE ORNITHINE TRANSCARBMOYLASE IN THE UNLIGANDED STATE===&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;===LOW RESOLUTION STRUCTURE OF OVINE ORNITHINE TRANSCARBMOYLASE IN THE UNLIGANDED STATE===&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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