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		<title>1foe - Revision history</title>
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		<title>OCA at 11:14, 27 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The principal guanine nucleotide exchange factors for Rho family G proteins contain tandem Dbl-homology (DH) and pleckstrin-homology (PH) domains that catalyse nucleotide exchange and the activation of G proteins. Here we have determined the crystal structure of the DH and PH domains of the T-lymphoma invasion and metastasis factor 1 (Tiam1) protein in complex with its cognate Rho family G protein, Rac1. The two switch regions of Rac1 are stabilized in conformations that disrupt both magnesium binding and guanine nucleotide interaction. The resulting cleft in Rac1 is devoid of nucleotide and highly exposed to solvent. The PH domain of Tiam1 does not contact Rac1, and the position and orientation of the PH domain is markedly altered relative to the structure of the uncomplexed, GTPase-free DH/PH element from Sos1. The Tiam1/Rac1 structure highlights the interactions that catalyse nucleotide exchange on Rho family G proteins, and illustrates structural determinants dictating specificity between individual Rho family members and their associated Dbl-related guanine nucleotide exchange factors.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Crystal structure of Rac1 in complex with the guanine nucleotide exchange region of Tiam1.,Worthylake DK, Rossman KL, Sondek J Nature. 2000 Dec 7;408(6813):682-8. PMID:11130063&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:11130063&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;From MEDLINE&amp;amp;reg;/PubMed&amp;amp;reg;, a database of the U.S. National Library of Medicine.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;div class=&amp;quot;pdbe-citations 1foe&amp;quot; style=&amp;quot;background-color:#fffaf0;&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==See Also==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==See Also==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 07:06, 24 March 2021</title>
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				<updated>2021-03-24T07:06:51Z</updated>
		
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In its active state, binds to a variety of effector proteins to regulate cellular responses such as secretory processes, phagocytosis of apoptotic cells, epithelial cell polarization and growth-factor induced formation of membrane ruffles. Rac1 p21/rho GDI heterodimer is the active component of the cytosolic factor sigma 1, which is involved in stimulation of the NADPH oxidase activity in macrophages (By similarity). Essential for the SPATA13-mediated regulation of cell migration and adhesion assembly and disassembly. Stimulates PKN2 kinase activity. In concert with RAB7A, plays a role in regulating the formation of RBs (ruffled borders) in osteoclasts. In glioma cells, promotes cell migration and invasion.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1643658&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9121475&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19934221&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19403692&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:20696765&amp;lt;/ref&amp;gt;   Isoform B has an accelerated GEF-independent GDP/GTP exchange and an impaired GTP hydrolysis, which is restored partially by GTPase-activating proteins. It is able to bind to the GTPase-binding domain of PAK but not full-length PAK in a GTP-dependent manner, suggesting that the insertion does not completely abolish effector interaction.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1643658&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9121475&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19934221&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19403692&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:20696765&amp;lt;/ref&amp;gt;  &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;https&lt;/ins&gt;://www.uniprot.org/uniprot/TIAM1_MOUSE TIAM1_MOUSE]] Modulates the activity of RHO-like proteins and connects extracellular signals to cytoskeletal activities. Acts as a GDP-dissociation stimulator protein that stimulates the GDP-GTP exchange activity of RHO-like GTPases and activates them. Activates RAC1, CDC42, and to a lesser extent RHOA (By similarity). Affects invasiveness of T-lymphoma cells. [[&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;https&lt;/ins&gt;://www.uniprot.org/uniprot/RAC1_HUMAN RAC1_HUMAN]] Plasma membrane-associated small GTPase which cycles between active GTP-bound and inactive GDP-bound states. In its active state, binds to a variety of effector proteins to regulate cellular responses such as secretory processes, phagocytosis of apoptotic cells, epithelial cell polarization and growth-factor induced formation of membrane ruffles. Rac1 p21/rho GDI heterodimer is the active component of the cytosolic factor sigma 1, which is involved in stimulation of the NADPH oxidase activity in macrophages (By similarity). Essential for the SPATA13-mediated regulation of cell migration and adhesion assembly and disassembly. Stimulates PKN2 kinase activity. In concert with RAB7A, plays a role in regulating the formation of RBs (ruffled borders) in osteoclasts. In glioma cells, promotes cell migration and invasion.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1643658&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9121475&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19934221&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19403692&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:20696765&amp;lt;/ref&amp;gt;   Isoform B has an accelerated GEF-independent GDP/GTP exchange and an impaired GTP hydrolysis, which is restored partially by GTPase-activating proteins. It is able to bind to the GTPase-binding domain of PAK but not full-length PAK in a GTP-dependent manner, suggesting that the insertion does not completely abolish effector interaction.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1643658&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9121475&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19934221&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19403692&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:20696765&amp;lt;/ref&amp;gt;  &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 10:50, 13 September 2017</title>
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		<title>OCA at 14:26, 11 September 2015</title>
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				<updated>2015-09-11T14:26:16Z</updated>
		
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		<title>OCA at 17:41, 25 December 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1foe&amp;diff=2177749&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA at 22:44, 22 December 2014</title>
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				<updated>2014-12-22T22:44:47Z</updated>
		
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 12:31, 28 September 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[1foe]] is &lt;/del&gt;a &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;8 chain structure with sequence from [http://en&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;wikipedia&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;org/wiki/Homo_sapiens Homo sapiens] and [http://en&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;wikipedia.org&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;wiki/Mus_musculus Mus musculus]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1FOE OCA]. &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;StructureSection&lt;/ins&gt;&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<summary type="html">&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/1foe&quot; title=&quot;1foe&quot;&gt;1foe&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 10:10, 21 November 2012</title>
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				<updated>2012-11-21T10:10:14Z</updated>
		
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