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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;In bacterial cell division MinD plays a pivotal role, selecting the mid-cell over other sites. With MinC, MinD forms a non-specific inhibitor of division, that interacts with FtsZ. Specificity is provided by MinD's interaction with MinE at the mid-cell. We have solved the crystal structure of MinD-1 from Archaeoglobus fulgidus to 2.6 A by multiple anomalous dispersion. MinD is a classic nucleotide binding protein, related to nitrogenase iron proteins, which have a fold of a seven-stranded parallel beta-sheet, surrounded by alpha-helices. Although MinD, unlike the proteins it interacts with and those it is structurally related to, is a monomer, not a dimer.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Crystal structure of the bacterial cell division regulator MinD.,Cordell SC, Lowe J FEBS Lett. 2001 Mar 9;492(1-2):160-5. PMID:11248256&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:11248256&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Lowe&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;, &lt;/del&gt;J&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;]]&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Lowe J]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 07:52, 3 July 2019</title>
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		<title>OCA at 10:51, 27 September 2017</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 01:05, 12 September 2015</title>
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				<updated>2015-09-12T01:05:34Z</updated>
		
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 06:52, 18 February 2009</title>
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