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		<title>OCA at 07:46, 3 April 2024</title>
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It also shows an activity on GABA(A) receptors (PubMed:16549768, PubMed:25634239). It antagonises GABA-activated currents with high potency when tested on primary hippocampal neurons (PubMed:25634239). It inhibits recombinantly expressed GABA(A) receptors composed of &lt;/ins&gt;alpha-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2-beta-2-gamma-2 (GABRA2-GABRB2-GABRG2) subunits with high potency (62.3% inhibition at 20 uM of toxin) (PubMed:25634239). It also shows a weaker inhibition on GABA(A) receptors composed of alpha-1-beta-2-gamma-2 (GABRA1-GABRB2-GABRG2) subunits, alpha-4-beta-2-gamma-2 (GABRA4-GABRB2-GABRG2) subunits&lt;/ins&gt;, and alpha-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;5-beta-2-gamma-2 (GABRA5-GABRB2-GABRG2) subunits (PubMed:25634239&lt;/ins&gt;). &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;A very weak inhibition is also observed on GABA(A) receptor composed of alpha-1-beta-3-gamma-2 (GABRA1-GABRB3-GABRG2) (PubMed:26221036)&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;It has also been shown to bind and inhibit recombinant GABA(A) receptor beta-3/GABRB3 subunit (Kd=about 50 nM) (PubMed:16549768). In addition, it blocks &lt;/ins&gt;the extracellular increase of dopamine evoked by nicotine only at the higher dose (4.2 uM&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;) (PubMed:9840221&lt;/ins&gt;).&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;16549768&lt;/ins&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;25634239&lt;/ins&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID&lt;/ins&gt;:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;9305882&amp;lt;&lt;/ins&gt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:9840221&amp;lt;&lt;/ins&gt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&amp;gt; &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The region encompassing residues 181-98 on the alpha1 subunit of the muscle-type nicotinic acetylcholine receptor forms a major determinant for the binding of alpha-neurotoxins. We have prepared an (15)N-enriched 18-amino acid peptide corresponding to the sequence in this region to facilitate structural elucidation by multidimensional NMR. Our aim was to determine the structural basis for the high affinity, stoichiometric complex formed between this cognate peptide and alpha-bungarotoxin, a long alpha-neurotoxin. Resonances in the complex were assigned through heteronuclear and homonuclear NMR experiments, and the resulting interproton distance constraints were used to generate ensemble structures of the complex. Thr(8), Pro(10), Lys(38), Val(39), Val(40), and Pro(69) in alpha-bungarotoxin and Tyr(189), Tyr(190), Thr(191), Cys(192), Asp(195), and Thr(196) in the peptide participate in major intermolecular contacts. A comparison of the free and bound alpha-bungarotoxin structures reveals significant conformational rearrangements in flexible regions of alpha-bungarotoxin, mainly loops I, II, and the C-terminal tail. Furthermore, several of the calculated structures suggest that cation-pi interactions may be involved in binding. The root mean square deviation of the polypeptide backbone in the complex is 2.07 A. This structure provides, to date, the highest resolution description of the contacts between a prototypic alpha-neurotoxin and its cognate recognition sequence.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The solution structure of the complex formed between alpha-bungarotoxin and an 18-mer cognate peptide derived from the alpha 1 subunit of the nicotinic acetylcholine receptor from Torpedo californica.,Zeng H, Moise L, Grant MA, Hawrot E J Biol Chem. 2001 Jun 22;276(25):22930-40. Epub 2001 Apr 18. PMID:11312275&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:11312275&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 07:45, 3 July 2019</title>
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		<title>OCA at 22:31, 11 September 2015</title>
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		<title>OCA at 20:19, 25 December 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 10:31, 28 September 2014</title>
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		<title>OCA at 12:23, 27 July 2012</title>
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