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		<title>OCA at 23:40, 27 December 2023</title>
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		<title>OCA at 07:26, 25 November 2020</title>
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		<title>OCA at 12:22, 2 January 2015</title>
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		<title>OCA at 13:20, 28 September 2014</title>
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		<title>OCA at 11:19, 1 July 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Xanthan lyase&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;a member of polysaccharide lyase family 8&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;is a key enzyme for complete depolymerization of a bacterial heteropolysaccharide, xanthan, in Bacillus sp. GL1. The enzyme acts exolytically on &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;side chains of &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;polysaccharide. The x-ray crystallographic structure of xanthan lyase was determined by the multiple isomorphous replacement method. The crystal structures of xanthan lyase and its complex with the product &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pyruvylated mannose) were refined &lt;/del&gt;at &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;3 and 2&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;4 A resolution with final R-factors of 17.5 and 16.9%, respectively. The refined structure of the product-free enzyme comprises 752 amino acid residues, 248 water molecules, and one calcium ion. The enzyme consists of N-terminal alpha-helical and C-terminal beta-sheet domains, which constitute incomplete alpha(5&lt;/del&gt;)&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;/alpha(5)-barrel and anti-parallel beta-sheet structures&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;respectively. A deep cleft &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;located in &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;N-terminal alpha-helical domain facing the interface between the two domains&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Although the overall structure of the enzyme is basically the same as that of the family 8 lyases for hyaluronate and chondroitin AC, significant differences were observed in the loop structure over the cleft. The crystal structure of the xanthan lyase complexed with pyruvylated mannose indicates that the sugar&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;binding site is located in the deep cleft, where aromatic and positively charged amino acid residues are involved in the binding. The Arg(313) and Tyr(315) residues in the loop from the N&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;terminal domain and the Arg(612) residue in the loop from the C-terminal domain directly bind to the pyruvate moiety of the product through the formation of hydrogen bonds, thus determining the substrate specificity of the enzyme.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_12475987}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract to &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;as it appears on PubMed &lt;/ins&gt;at &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;http://www&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pubmed&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gov&lt;/ins&gt;), &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;where 12475987 &lt;/ins&gt;is the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed ID number&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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