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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Many bacterial pathogens utilize a type III (contact-dependent) secretion system to inject cytotoxic effector proteins directly into host cells. This ingenious mechanism, designed for both bacterial offense and defense, has been studied most extensively in Yersinia spp. To be exported efficiently, at least three of the effectors (YopE, YopH and YopT) and several other proteins that transit the type III secretion pathway in Yersinia (YopN, YopD and YopB) must first form transient complexes with cognate-specific Yop chaperone (Syc) proteins. The cytotoxic effector YopE, a selective activator of mammalian Rho-family GTPases, associates with SycE. Here, the structure of Y. pestis SycE at 1.95A resolution is reported. SycE possesses a novel fold with an unusual dimerization motif and an intriguing basic cavity located on the dyad axis of the dimer that may participate in its interaction with YopE.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 07:41, 25 November 2020</title>
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		<title>OCA at 21:27, 24 January 2018</title>
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		<title>OCA at 05:28, 11 September 2015</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 16:39, 5 January 2015</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 09:22, 28 September 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 20:55, 5 December 2012</title>
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