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		<title>OCA at 07:12, 11 October 2017</title>
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		<title>OCA at 16:30, 11 September 2015</title>
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		<title>OCA at 01:49, 18 February 2009</title>
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				<updated>2009-02-18T01:49:19Z</updated>
		
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		<title>OCA at 07:27, 2 July 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;streptogramin class of antibiotics act to inhibit bacterial protein synthesis&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and their semisynthetic derivatives&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;such as dalfopristin-quinupristin (Synercid), are used to treat serious or life-threatening infections due to multiply antibiotic resistant bacteria. Acquired resistance of &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;nosocomial pathogen Enterococcus faecium &lt;/del&gt;to the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;group A component of natural and semisynthetic streptogramin mixtures is a prerequisite for the streptogramin resistance phenotype and is mediated by a streptogramin acetyltransferase. The crystal structure of Vat&lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;D), a streptogramin acetyltransferase from a human urinary isolate of E. faecium, has been determined &lt;/del&gt;as &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;an apoenzyme and in complex with either acetyl-CoA or virginiamycin M1 and CoA&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;These structures illustrate the location and arrangement of residues at the active site, and point to His 82 as a residue that may function as a general base&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The structural similarity of Vat(D&lt;/del&gt;) &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;to &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;xenobiotic acetyltransferase from Pseudomonas aeruginosa indicates similarities in the catalytic mechanism for these enzymes as well as several shared and distinctive antibiotic binding interactions between these enzymes and their respective substrates&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;These results reveal the molecular basis for a reaction by which Gram&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;positive cocci acquire resistance to a last resort antibiotic.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_11841212}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract &lt;/ins&gt;to the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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