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		<title>1ko7 - Revision history</title>
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		<title>OCA at 09:01, 16 August 2023</title>
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		<title>OCA at 07:20, 11 October 2017</title>
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		<title>OCA at 01:21, 12 September 2015</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&amp;lt;tr id='ligand'&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockLbl&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;b&amp;gt;[[Ligand|Ligands:]]&amp;lt;/b&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockDat&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;scene name='pdbligand=PO4:PHOSPHATE+ION'&amp;gt;PO4&amp;lt;/scene&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&amp;lt;tr id='ligand'&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockLbl&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;b&amp;gt;[[Ligand|Ligands:]]&amp;lt;/b&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockDat&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;scene name='pdbligand=PO4:PHOSPHATE+ION'&amp;gt;PO4&amp;lt;/scene&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Scheffzek, K&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;.&lt;/del&gt;]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Scheffzek, K]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1ko7&amp;diff=1992137&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA at 16:36, 28 September 2014</title>
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		<title>OCA at 07:05, 18 February 2009</title>
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		<title>OCA at 07:38, 2 July 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;histidine containing phospho carrier protein (HPr) kinase/phosphatase is involved in carbon catabolite repression&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;mainly in Gram-positive bacteria. It is a bifunctional enzyme that phosphorylates Ser-46-HPr in an ATP-dependent reaction and dephosphorylates P-Ser-46-HPr. X-ray analysis of &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;full-length crystalline enzyme from Staphylococcus xylosus at a resolution of 1.95 A shows the enzyme &lt;/del&gt;to &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;consist of two clearly separated domains that are assembled in a hexameric structure resembling a three-bladed propeller. The N-terminal domain has a betaalphabeta fold similar to a segment from enzyme I of &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;sugar phosphotransferase system and to the uridyl-binding portion of MurF; &lt;/del&gt;it &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;is structurally organized in three dimeric modules exposed to form the propeller blades&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Two unexpected phosphate ions associated with highly conserved residues were found in the N-terminal dimeric interface&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The C-terminal kinase domain &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;similar to that of &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Lactobacillus casei enzyme and is assembled in six copies to form the compact central hub of the propeller&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Beyond previously reported similarity with adenylate kinase, we suggest evolutionary relationship with phosphoenolpyruvate carboxykinase. In addition to a phosphate ion in the phosphate&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;binding loop of the kinase domain, we have identified a second phosphate&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;binding site that, by comparison with adenylate kinases, we believe accommodates a product/substrate phosphate, normally covalently linked to Ser-46 of HPr. Thus, we propose that our structure represents a product/substrate mimic of the kinase/phosphatase reaction.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_11904409}}, adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract &lt;/ins&gt;to the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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