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Eran Hodis: /* STRUTTURA DELLA QUINOPROTEINA METHYLAMINE DEHYDROGENASE AD UNA RISOLUZIONE DI 2.25 A */

2009-12-09T13:46:56Z

STRUTTURA DELLA QUINOPROTEINA METHYLAMINE DEHYDROGENASE AD UNA RISOLUZIONE DI 2.25 A

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	===STRUTTURA DELLA QUINOPROTEINA METHYLAMINE DEHYDROGENASE AD UNA RISOLUZIONE DI 2.25 A===		===STRUTTURA DELLA QUINOPROTEINA METHYLAMINE DEHYDROGENASE AD UNA RISOLUZIONE DI 2.25 A===

-	La struttura tridimensionale della methylamine dehydrogenase dal ''Thiobacillus versutus'' è stata determinata a una risoluzione di 2.25 A, da una combinazione di sostituzione isomorfa multipla, estenzione di fasi con appiattimento del solvente, e calcolo delle fasi usando strutture parziale dopo affinamento con dinamica molecolare. Nella mappa risultante, le catene di polipeptidi potrebbe essere seguite per ambo le sub-~~unità~~ , ~~ed una sequenza agli raggi X fu stabilita. L'enzima tetramerica, fece su di due sub-unità pesante~~ (H) ~~e due sub-unità leggere~~ (~~L), è un parallellepipedo piatto con dimensioni di approssimativamente 76 x 61 x 45 A. La sub-unità H, mentre comprendendo 370 residui, è fatta su di due segmenti distinti~~: ~~i primi 31 residui formano un'estensione che abbraccia una delle sub-unità L; i residui rimanenti sono trovati in un dominio a forma di disco~~. ~~Questo dominio è formato da una sistemazione circolare di sette beta-fogli antiparalleli a quattro fili ciascuno di topologia identica, con simmetria approssimativa di ordine 7~~. ~~Nonostante le differenze distinte~~, ~~questa sistemazione ricorda la struttura trovata nella neuraminidase del virus dell'influenza~~. ~~La sub~~-~~unità L consiste di 121 residui, 53 di questi formano un ponteggio di beta~~-fogli fatto da un foglio centrale antiparallelo a tre fili, affiancato da due fogli antiparalleli a due fili più corti. I residui rimanenti sono trovati in segmenti di struttura irregolare. Questa sub-unità è stabilizzata da sei ponti di disolfuro, piu due ponti covalenti che comportano il cofattore quinone e i residui 57 e 107 di questa sub-unità. Il sito attivo è localizzato in un canale alla regione di interfaccia tra le sub-unità H ed L, e la densità elettronica in questa parte della molecola suggerisce che il cofattore di questa enzima non è il pyrrolo quinoline quinone (~~PQQ~~) ~~stesso, ma sarebbe invece un precursore di PQQ.~~	+	<!--
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		+	(as it appears on PubMed at http://www.pubmed.gov), where 2792083_(Italian) is the PubMed ID number.
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Eran Hodis: /* LA STRUTTURA DEL SITO ATTIVO DELLA METHYLAMINE DEHYDROGENASE: IDRAZINE IDENTIFICANO C6 COME IL LUOGO REATTIVO DEL QUINONE COFATTORE, DERIVATO DA UN TRYPTOPHAN */

2009-12-09T13:46:15Z

LA STRUTTURA DEL SITO ATTIVO DELLA METHYLAMINE DEHYDROGENASE: IDRAZINE IDENTIFICANO C6 COME IL LUOGO REATTIVO DEL QUINONE COFATTORE, DERIVATO DA UN TRYPTOPHAN

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-	~~Noi abbiamo determinato le struttura cristallografica della methylamine dehydrogenase (MADH) di ''Thiobacillus versutus'' inibita dal methylhydrazine e da (2,2,2~~-trifluoroethyl)hydrazine per identificare la parte reattiva del gruppo ortoquinone del cofattore derivato dal tryptophan presente nella MADH. Dalla densità elettronica addizionale, legata al C6 del cofattore tryptophyl tryptophanquinone, dimostra che questo atomo e non il C7 è la parte reattiva della metà del gruppo orto-~~quinone. La densità rimasta dopo l'inibizione dell'hydrazine è molta meno estesa che aspettata~~, suggerendo che quel guasto parziale degli inibitori dopo la reazione col cofattore può succedere comunque. Una descrizione dettagliata è presentata del vicinato del cofattore in un modello migliorato della MADH dal quale ora include informazioni dalla sequenza del gene (~~recentemente determinata~~ ) ~~della sub-unità che contiene il cofattore [Ubbink~~, M.~~, van Kleef, M.A.G~~., ~~Kleinjan, D., Hoitink, C.W.G., Huitema, F., Beintema, J.J., Duine, J.A., & Canters, G.W.~~ (~~1991~~) ~~''Eur~~. ~~J. Biochem.'' '''202''', 1003~~-~~1012]. Noi facciamo l'ipotesi che Asp76 è responsabile per l'estrazione di protone dall'alfa~~-~~carbone del sostrato durante la catalisi.~~	+	<!--
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Fred Vellieux at 22:23, 23 November 2009

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-	===LA STRUTTURA DEL SITO ATTIVO DELLA METHYLAMINE DEHYDROGENASE: ~~IDRAZINI~~ IDENTIFICANO C6 COME IL LUOGO REATTIVO DEL QUINONE COFATTORE, DERIVATO DA UN TRYPTOPHAN===	+	===LA STRUTTURA DEL SITO ATTIVO DELLA METHYLAMINE DEHYDROGENASE: IDRAZINE IDENTIFICANO C6 COME IL LUOGO REATTIVO DEL QUINONE COFATTORE, DERIVATO DA UN TRYPTOPHAN===

	Noi abbiamo determinato le struttura cristallografica della methylamine dehydrogenase (MADH) di ''Thiobacillus versutus'' inibita dal methylhydrazine e da (2,2,2-trifluoroethyl)hydrazine per identificare la parte reattiva del gruppo ortoquinone del cofattore derivato dal tryptophan presente nella MADH. Dalla densità elettronica addizionale, legata al C6 del cofattore tryptophyl tryptophanquinone, dimostra che questo atomo e non il C7 è la parte reattiva della metà del gruppo orto-quinone. La densità rimasta dopo l'inibizione dell'hydrazine è molta meno estesa che aspettata, suggerendo che quel guasto parziale degli inibitori dopo la reazione col cofattore può succedere comunque. Una descrizione dettagliata è presentata del vicinato del cofattore in un modello migliorato della MADH dal quale ora include informazioni dalla sequenza del gene (recentemente determinata ) della sub-unità che contiene il cofattore [Ubbink, M., van Kleef, M.A.G., Kleinjan, D., Hoitink, C.W.G., Huitema, F., Beintema, J.J., Duine, J.A., & Canters, G.W. (1991) ''Eur. J. Biochem.'' '''202''', 1003-1012]. Noi facciamo l'ipotesi che Asp76 è responsabile per l'estrazione di protone dall'alfa-carbone del sostrato durante la catalisi.		Noi abbiamo determinato le struttura cristallografica della methylamine dehydrogenase (MADH) di ''Thiobacillus versutus'' inibita dal methylhydrazine e da (2,2,2-trifluoroethyl)hydrazine per identificare la parte reattiva del gruppo ortoquinone del cofattore derivato dal tryptophan presente nella MADH. Dalla densità elettronica addizionale, legata al C6 del cofattore tryptophyl tryptophanquinone, dimostra che questo atomo e non il C7 è la parte reattiva della metà del gruppo orto-quinone. La densità rimasta dopo l'inibizione dell'hydrazine è molta meno estesa che aspettata, suggerendo che quel guasto parziale degli inibitori dopo la reazione col cofattore può succedere comunque. Una descrizione dettagliata è presentata del vicinato del cofattore in un modello migliorato della MADH dal quale ora include informazioni dalla sequenza del gene (recentemente determinata ) della sub-unità che contiene il cofattore [Ubbink, M., van Kleef, M.A.G., Kleinjan, D., Hoitink, C.W.G., Huitema, F., Beintema, J.J., Duine, J.A., & Canters, G.W. (1991) ''Eur. J. Biochem.'' '''202''', 1003-1012]. Noi facciamo l'ipotesi che Asp76 è responsabile per l'estrazione di protone dall'alfa-carbone del sostrato durante la catalisi.

Fred Vellieux at 22:08, 23 November 2009

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-	La struttura tridimensionale della methylamine dehydrogenase dal ''Thiobacillus versutus'' è stata determinata a una risoluzione di 2.25 A, da una combinazione di sostituzione isomorfa multipla, estenzione di ~~fase~~ con appiattimento del solvente, e calcolo delle fasi usando strutture parziale dopo affinamento con dinamica molecolare. Nella mappa risultante, le catene di polipeptidi potrebbe essere ~~seguito~~ per ambo le sub-unità , ed una sequenza di raggi X fu stabilita. L'enzima tetramerica, fece su di due sub-unità pesante (H) e due sub-unità ~~leggeri~~ (L), è un parallellepipedo piatto con dimensioni di approssimativamente 76 x 61 x 45 A. La sub-unità H, mentre comprendendo 370 residui, è fatta su di due segmenti distinti: i primi 31 residui formano un'estensione che abbraccia una delle L sub-~~unità~~ ; i residui rimanenti sono trovati in un dominio a forma di disco. Questo dominio è formato da una sistemazione circolare di sette beta-fogli antiparalleli a quattro fili ciascuno di topologia identica, con simmetria approssimativa di ordine 7. Nonostante le differenze distinte, questa sistemazione ricorda la struttura trovata nella neuraminidase del virus dell'influenza. La sub-unità L consiste di 121 residui, 53 di questi formano un ponteggio di beta-fogli fatto da un foglio centrale antiparallelo a tre fili, affiancato da due fogli antiparalleli a due fili ~~piu~~ corti. I residui rimanenti sono trovati in segmenti di struttura irregolare. Questa sub-unità è stabilizzata da sei ponti di disolfuro, piu due ponti covalenti che comportano il ~~quinone~~ cofattore e residui 57 e 107 di questa sub-unità. Il sito attivo è localizzato in un canale alla regione di interfaccia tra le sub-unità H ed L, e la densità elettronica in questa parte della molecola suggerisce che il cofattore di questa enzima non è il pyrrolo quinoline quinone (PQQ) stesso, ma sarebbe invece un precursore di PQQ.	+	La struttura tridimensionale della methylamine dehydrogenase dal ''Thiobacillus versutus'' è stata determinata a una risoluzione di 2.25 A, da una combinazione di sostituzione isomorfa multipla, estenzione di fasi con appiattimento del solvente, e calcolo delle fasi usando strutture parziale dopo affinamento con dinamica molecolare. Nella mappa risultante, le catene di polipeptidi potrebbe essere seguite per ambo le sub-unità , ed una sequenza agli raggi X fu stabilita. L'enzima tetramerica, fece su di due sub-unità pesante (H) e due sub-unità leggere (L), è un parallellepipedo piatto con dimensioni di approssimativamente 76 x 61 x 45 A. La sub-unità H, mentre comprendendo 370 residui, è fatta su di due segmenti distinti: i primi 31 residui formano un'estensione che abbraccia una delle sub-unità L; i residui rimanenti sono trovati in un dominio a forma di disco. Questo dominio è formato da una sistemazione circolare di sette beta-fogli antiparalleli a quattro fili ciascuno di topologia identica, con simmetria approssimativa di ordine 7. Nonostante le differenze distinte, questa sistemazione ricorda la struttura trovata nella neuraminidase del virus dell'influenza. La sub-unità L consiste di 121 residui, 53 di questi formano un ponteggio di beta-fogli fatto da un foglio centrale antiparallelo a tre fili, affiancato da due fogli antiparalleli a due fili più corti. I residui rimanenti sono trovati in segmenti di struttura irregolare. Questa sub-unità è stabilizzata da sei ponti di disolfuro, piu due ponti covalenti che comportano il cofattore quinone e i residui 57 e 107 di questa sub-unità. Il sito attivo è localizzato in un canale alla regione di interfaccia tra le sub-unità H ed L, e la densità elettronica in questa parte della molecola suggerisce che il cofattore di questa enzima non è il pyrrolo quinoline quinone (PQQ) stesso, ma sarebbe invece un precursore di PQQ.

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Fred Vellieux at 21:55, 23 November 2009

2009-11-23T21:55:29Z

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-	Noi abbiamo determinato le struttura cristallografica della methylamine dehydrogenase (MADH) di ''Thiobacillus versutus'' inibita dal methylhydrazine e da (2,2,2-trifluoroethyl)hydrazine per identificare la parte reattiva del gruppo ortoquinone del cofattore derivato dal tryptophan presente nella MADH. Dalla densità elettronica addizionale, legata al C6 del tryptophyl tryptophanquinone ~~cofattore~~, dimostra che questo atomo e non il C7 è la parte reattiva della ~~meta~~ del gruppo orto-quinone. La ~~densità~~ rimasta dopo l'inibizione dell'hydrazine è molta meno estesa che aspettata, suggerendo che quel guasto parziale degli inibitori dopo la reazione col ~~cofattor puo~~ succedere comunque. Una descrizione dettagliata è presentata ~~dell'~~vicinato del cofattore in un modello migliorato della MADH dal quale ora include informazioni dalla sequenza del gene (recentemente determinata ) della sub-unità che contiene il cofattore [Ubbink, M., van Kleef, M.A.G., Kleinjan, D., Hoitink, C.W.G., Huitema, F., Beintema, J.J., Duine, J.A., & Canters, G.W. (1991) ''Eur. J. Biochem.'' '''202''', 1003-1012]. Noi facciamo l'ipotesi che Asp76 è responsabile per l'estrazione di protone dall'alfa-carbone del sostrato durante la catalisi.	+	Noi abbiamo determinato le struttura cristallografica della methylamine dehydrogenase (MADH) di ''Thiobacillus versutus'' inibita dal methylhydrazine e da (2,2,2-trifluoroethyl)hydrazine per identificare la parte reattiva del gruppo ortoquinone del cofattore derivato dal tryptophan presente nella MADH. Dalla densità elettronica addizionale, legata al C6 del cofattore tryptophyl tryptophanquinone, dimostra che questo atomo e non il C7 è la parte reattiva della metà del gruppo orto-quinone. La densità rimasta dopo l'inibizione dell'hydrazine è molta meno estesa che aspettata, suggerendo che quel guasto parziale degli inibitori dopo la reazione col cofattore può succedere comunque. Una descrizione dettagliata è presentata del vicinato del cofattore in un modello migliorato della MADH dal quale ora include informazioni dalla sequenza del gene (recentemente determinata ) della sub-unità che contiene il cofattore [Ubbink, M., van Kleef, M.A.G., Kleinjan, D., Hoitink, C.W.G., Huitema, F., Beintema, J.J., Duine, J.A., & Canters, G.W. (1991) ''Eur. J. Biochem.'' '''202''', 1003-1012]. Noi facciamo l'ipotesi che Asp76 è responsabile per l'estrazione di protone dall'alfa-carbone del sostrato durante la catalisi.

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Fred Vellieux at 21:50, 23 November 2009

2009-11-23T21:50:51Z

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-	Noi abbiamo determinato le struttura cristallografica della methylamine dehydrogenase (MADH) di ''Thiobacillus versutus'' inibita dal methylhydrazine e da (2,2,2-trifluoroethyl)hydrazine per identificare la parte reattiva del gruppo ortoquinone del cofattore derivato dal tryptophan presente nella MADH. Dalla densità elettronica addizionale, legata a C6 del tryptophyl tryptophanquinone cofattore, dimostra che questo atomo e non il C7 è la parte reattiva della meta del gruppo orto-quinone. La densità rimasta dopo l'inibizione dell'hydrazine è molta meno estesa che aspettata, suggerendo che quel guasto parziale degli inibitori dopo la reazione col cofattor puo succedere comunque. Una descrizione dettagliata è presentata dell'vicinato del cofattore in un modello migliorato della MADH dal quale ora include informazioni dalla sequenza del gene (recentemente determinata ) della sub-unità che contiene il cofattore [Ubbink, M., van Kleef, M.A.G., Kleinjan, D., Hoitink, C.W.G., Huitema, F., Beintema, J.J., Duine, J.A., & Canters, G.W. (1991) ''Eur. J. Biochem.'' '''202''', 1003-1012]. Noi facciamo l'ipotesi che Asp76 è responsabile per l'estrazione di protone dall'alfa-carbone del sostrato durante la catalisi.	+	Noi abbiamo determinato le struttura cristallografica della methylamine dehydrogenase (MADH) di ''Thiobacillus versutus'' inibita dal methylhydrazine e da (2,2,2-trifluoroethyl)hydrazine per identificare la parte reattiva del gruppo ortoquinone del cofattore derivato dal tryptophan presente nella MADH. Dalla densità elettronica addizionale, legata al C6 del tryptophyl tryptophanquinone cofattore, dimostra che questo atomo e non il C7 è la parte reattiva della meta del gruppo orto-quinone. La densità rimasta dopo l'inibizione dell'hydrazine è molta meno estesa che aspettata, suggerendo che quel guasto parziale degli inibitori dopo la reazione col cofattor puo succedere comunque. Una descrizione dettagliata è presentata dell'vicinato del cofattore in un modello migliorato della MADH dal quale ora include informazioni dalla sequenza del gene (recentemente determinata ) della sub-unità che contiene il cofattore [Ubbink, M., van Kleef, M.A.G., Kleinjan, D., Hoitink, C.W.G., Huitema, F., Beintema, J.J., Duine, J.A., & Canters, G.W. (1991) ''Eur. J. Biochem.'' '''202''', 1003-1012]. Noi facciamo l'ipotesi che Asp76 è responsabile per l'estrazione di protone dall'alfa-carbone del sostrato durante la catalisi.

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Fred Vellieux at 20:56, 23 November 2009

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-	Noi abbiamo determinato le struttura cristallografica della methylamine dehydrogenase (MADH) di ''Thiobacillus versutus'' inibita da methylhydrazine e da (2,2,2-trifluoroethyl)hydrazine per identificare la parte reattiva del gruppo ortoquinone del cofattore derivato dal tryptophan presente nella MADH. Dalla densità elettronica addizionale, legata a C6 del tryptophyl tryptophanquinone cofattore, dimostra che questo atomo e non il C7 è la parte reattiva della meta del gruppo orto-quinone. La densità rimasta dopo l'inibizione dell'hydrazine è molta meno estesa che aspettata, suggerendo che quel guasto parziale degli inibitori dopo la reazione col cofattor puo succedere comunque. Una descrizione dettagliata è presentata dell'vicinato del cofattore in un modello migliorato della MADH dal quale ora include informazioni dalla sequenza del gene (recentemente determinata ) della sub-unità che contiene il cofattore [Ubbink, M., van Kleef, M.A.G., Kleinjan, D., Hoitink, C.W.G., Huitema, F., Beintema, J.J., Duine, J.A., & Canters, G.W. (1991) ''Eur. J. Biochem.'' '''202''', 1003-1012]. Noi facciamo l'ipotesi che Asp76 è responsabile per l'estrazione di protone dall'alfa-carbone del sostrato durante la catalisi.	+	Noi abbiamo determinato le struttura cristallografica della methylamine dehydrogenase (MADH) di ''Thiobacillus versutus'' inibita dal methylhydrazine e da (2,2,2-trifluoroethyl)hydrazine per identificare la parte reattiva del gruppo ortoquinone del cofattore derivato dal tryptophan presente nella MADH. Dalla densità elettronica addizionale, legata a C6 del tryptophyl tryptophanquinone cofattore, dimostra che questo atomo e non il C7 è la parte reattiva della meta del gruppo orto-quinone. La densità rimasta dopo l'inibizione dell'hydrazine è molta meno estesa che aspettata, suggerendo che quel guasto parziale degli inibitori dopo la reazione col cofattor puo succedere comunque. Una descrizione dettagliata è presentata dell'vicinato del cofattore in un modello migliorato della MADH dal quale ora include informazioni dalla sequenza del gene (recentemente determinata ) della sub-unità che contiene il cofattore [Ubbink, M., van Kleef, M.A.G., Kleinjan, D., Hoitink, C.W.G., Huitema, F., Beintema, J.J., Duine, J.A., & Canters, G.W. (1991) ''Eur. J. Biochem.'' '''202''', 1003-1012]. Noi facciamo l'ipotesi che Asp76 è responsabile per l'estrazione di protone dall'alfa-carbone del sostrato durante la catalisi.

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-	La struttura tridimensionale della methylamine dehydrogenase dal ''Thiobacillus versutus'' è stata determinata a una risoluzione di 2.25 A, da una combinazione di sostituzione isomorfa multipla, estenzione di fase con appiattimento del solvente, e calcolo delle fasi usando strutture parziale dopo affinamento con dinamica molecolare. Nella mappa risultante, le catene di polipeptidi potrebbe essere seguito per ambo le sub-unità , ed una sequenza di raggi X fu stabilita. L'enzima tetramerica, fece su di due sub-unità pesante (H) e due sub-unità leggeri (L), è un parallellepipedo piatto con dimensioni di approssimativamente 76 x 61 x 45 A. La sub-unità H, mentre comprendendo 370 residui, è fatta su di due segmenti distinti: i primi 31 residui formano un'estensione che abbraccia una delle L sub-unità ; i residui rimanenti sono trovati in un dominio a forma di disco. Questo dominio è formato da una sistemazione circolare di sette beta-fogli antiparalleli a quattro fili ciascuno di topologia identica, con simmetria approssimativa di ordine 7. Nonostante le differenze distinte, questa sistemazione ricorda la struttura trovata nella neuraminidase del virus dell'influenza. La sub-unità L consiste di 121 residui, 53 di questi formano un ponteggio di beta-fogli fatto da un foglio centrale antiparallelo a tre fili, affiancato da due fogli antiparalleli a due fili piu corti. I residui rimanenti sono trovati in segmenti di struttura irregolare. Questa sub-unità è stabilizzata da sei ponti di disolfuro, piu due ponti covalenti che comportano il quinone cofattore e residui 57 e 107 di questa sub-unità. Il sito attivo è localizzato in un canale alla regione di interfaccia tra le sub-unità H ed L, e la ~~densitÃ~~ elettronica in questa parte della molecola suggerisce che il cofattore di questa enzima non è il pyrrolo quinoline quinone (PQQ) stesso, ma sarebbe invece un precursore di PQQ.	+	La struttura tridimensionale della methylamine dehydrogenase dal ''Thiobacillus versutus'' è stata determinata a una risoluzione di 2.25 A, da una combinazione di sostituzione isomorfa multipla, estenzione di fase con appiattimento del solvente, e calcolo delle fasi usando strutture parziale dopo affinamento con dinamica molecolare. Nella mappa risultante, le catene di polipeptidi potrebbe essere seguito per ambo le sub-unità , ed una sequenza di raggi X fu stabilita. L'enzima tetramerica, fece su di due sub-unità pesante (H) e due sub-unità leggeri (L), è un parallellepipedo piatto con dimensioni di approssimativamente 76 x 61 x 45 A. La sub-unità H, mentre comprendendo 370 residui, è fatta su di due segmenti distinti: i primi 31 residui formano un'estensione che abbraccia una delle L sub-unità ; i residui rimanenti sono trovati in un dominio a forma di disco. Questo dominio è formato da una sistemazione circolare di sette beta-fogli antiparalleli a quattro fili ciascuno di topologia identica, con simmetria approssimativa di ordine 7. Nonostante le differenze distinte, questa sistemazione ricorda la struttura trovata nella neuraminidase del virus dell'influenza. La sub-unità L consiste di 121 residui, 53 di questi formano un ponteggio di beta-fogli fatto da un foglio centrale antiparallelo a tre fili, affiancato da due fogli antiparalleli a due fili piu corti. I residui rimanenti sono trovati in segmenti di struttura irregolare. Questa sub-unità è stabilizzata da sei ponti di disolfuro, piu due ponti covalenti che comportano il quinone cofattore e residui 57 e 107 di questa sub-unità. Il sito attivo è localizzato in un canale alla regione di interfaccia tra le sub-unità H ed L, e la densità elettronica in questa parte della molecola suggerisce che il cofattore di questa enzima non è il pyrrolo quinoline quinone (PQQ) stesso, ma sarebbe invece un precursore di PQQ.

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Fred Vellieux at 18:26, 22 November 2009

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	==A proposito di questa Struttura==		==A proposito di questa Struttura==
-	1MAE è una struttura a 2 catene di sequenze di [http://en.wikipedia.org/wiki/Paracoccus_versutus Paracoccus versutus]. ~~Delle~~ informazioni cristallografiche completi sono disponibili su [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1MAE OCA].	+	1MAE è una struttura a 2 catene di sequenze di [http://en.wikipedia.org/wiki/Paracoccus_versutus Paracoccus versutus]. Dalle informazioni cristallografiche completi sono disponibili su [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1MAE OCA].

	==Riferimenti==		==Riferimenti==

Fred Vellieux at 12:58, 22 November 2009

2009-11-22T12:58:32Z

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	{{STRUCTURE_1mae \| PDB=1mae \| SCENE= }}		{{STRUCTURE_1mae \| PDB=1mae \| SCENE= }}
		+	{{Seed}}
		+	[[Image:1mae.png\|left\|200px]]

	===LA STRUTTURA DEL SITO ATTIVO DELLA METHYLAMINE DEHYDROGENASE: IDRAZINI IDENTIFICANO C6 COME IL LUOGO REATTIVO DEL QUINONE COFATTORE, DERIVATO DA UN TRYPTOPHAN===		===LA STRUTTURA DEL SITO ATTIVO DELLA METHYLAMINE DEHYDROGENASE: IDRAZINI IDENTIFICANO C6 COME IL LUOGO REATTIVO DEL QUINONE COFATTORE, DERIVATO DA UN TRYPTOPHAN===

Fred Vellieux at 17:05, 21 November 2009

2009-11-21T17:05:22Z

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	Noi abbiamo determinato le struttura cristallografica della methylamine dehydrogenase (MADH) di ''Thiobacillus versutus'' inibita da methylhydrazine e da (2,2,2-trifluoroethyl)hydrazine per identificare la parte reattiva del gruppo ortoquinone del cofattore derivato dal tryptophan presente nella MADH. Dalla densità elettronica addizionale, legata a C6 del tryptophyl tryptophanquinone cofattore, dimostra che questo atomo e non il C7 è la parte reattiva della meta del gruppo orto-quinone. La densità rimasta dopo l'inibizione dell'hydrazine è molta meno estesa che aspettata, suggerendo che quel guasto parziale degli inibitori dopo la reazione col cofattor puo succedere comunque. Una descrizione dettagliata è presentata dell'vicinato del cofattore in un modello migliorato della MADH dal quale ora include informazioni dalla sequenza del gene (recentemente determinata ) della sub-unità che contiene il cofattore [Ubbink, M., van Kleef, M.A.G., Kleinjan, D., Hoitink, C.W.G., Huitema, F., Beintema, J.J., Duine, J.A., & Canters, G.W. (1991) ''Eur. J. Biochem.'' '''202''', 1003-1012]. Noi facciamo l'ipotesi che Asp76 è responsabile per l'estrazione di protone dall'alfa-carbone del sostrato durante la catalisi.		Noi abbiamo determinato le struttura cristallografica della methylamine dehydrogenase (MADH) di ''Thiobacillus versutus'' inibita da methylhydrazine e da (2,2,2-trifluoroethyl)hydrazine per identificare la parte reattiva del gruppo ortoquinone del cofattore derivato dal tryptophan presente nella MADH. Dalla densità elettronica addizionale, legata a C6 del tryptophyl tryptophanquinone cofattore, dimostra che questo atomo e non il C7 è la parte reattiva della meta del gruppo orto-quinone. La densità rimasta dopo l'inibizione dell'hydrazine è molta meno estesa che aspettata, suggerendo che quel guasto parziale degli inibitori dopo la reazione col cofattor puo succedere comunque. Una descrizione dettagliata è presentata dell'vicinato del cofattore in un modello migliorato della MADH dal quale ora include informazioni dalla sequenza del gene (recentemente determinata ) della sub-unità che contiene il cofattore [Ubbink, M., van Kleef, M.A.G., Kleinjan, D., Hoitink, C.W.G., Huitema, F., Beintema, J.J., Duine, J.A., & Canters, G.W. (1991) ''Eur. J. Biochem.'' '''202''', 1003-1012]. Noi facciamo l'ipotesi che Asp76 è responsabile per l'estrazione di protone dall'alfa-carbone del sostrato durante la catalisi.

-	Riassunto tradotto di MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.	+	Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.

	===STRUTTURA DELLA QUINOPROTEINA METHYLAMINE DEHYDROGENASE AD UNA RISOLUZIONE DI 2.25 A===		===STRUTTURA DELLA QUINOPROTEINA METHYLAMINE DEHYDROGENASE AD UNA RISOLUZIONE DI 2.25 A===
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	La struttura tridimensionale della methylamine dehydrogenase dal ''Thiobacillus versutus'' è stata determinata a una risoluzione di 2.25 A, da una combinazione di sostituzione isomorfa multipla, estenzione di fase con appiattimento del solvente, e calcolo delle fasi usando strutture parziale dopo affinamento con dinamica molecolare. Nella mappa risultante, le catene di polipeptidi potrebbe essere seguito per ambo le sub-unità , ed una sequenza di raggi X fu stabilita. L'enzima tetramerica, fece su di due sub-unità pesante (H) e due sub-unità leggeri (L), è un parallellepipedo piatto con dimensioni di approssimativamente 76 x 61 x 45 A. La sub-unità H, mentre comprendendo 370 residui, è fatta su di due segmenti distinti: i primi 31 residui formano un'estensione che abbraccia una delle L sub-unità ; i residui rimanenti sono trovati in un dominio a forma di disco. Questo dominio è formato da una sistemazione circolare di sette beta-fogli antiparalleli a quattro fili ciascuno di topologia identica, con simmetria approssimativa di ordine 7. Nonostante le differenze distinte, questa sistemazione ricorda la struttura trovata nella neuraminidase del virus dell'influenza. La sub-unità L consiste di 121 residui, 53 di questi formano un ponteggio di beta-fogli fatto da un foglio centrale antiparallelo a tre fili, affiancato da due fogli antiparalleli a due fili piu corti. I residui rimanenti sono trovati in segmenti di struttura irregolare. Questa sub-unità è stabilizzata da sei ponti di disolfuro, piu due ponti covalenti che comportano il quinone cofattore e residui 57 e 107 di questa sub-unità. Il sito attivo è localizzato in un canale alla regione di interfaccia tra le sub-unità H ed L, e la densitÃ elettronica in questa parte della molecola suggerisce che il cofattore di questa enzima non è il pyrrolo quinoline quinone (PQQ) stesso, ma sarebbe invece un precursore di PQQ.		La struttura tridimensionale della methylamine dehydrogenase dal ''Thiobacillus versutus'' è stata determinata a una risoluzione di 2.25 A, da una combinazione di sostituzione isomorfa multipla, estenzione di fase con appiattimento del solvente, e calcolo delle fasi usando strutture parziale dopo affinamento con dinamica molecolare. Nella mappa risultante, le catene di polipeptidi potrebbe essere seguito per ambo le sub-unità , ed una sequenza di raggi X fu stabilita. L'enzima tetramerica, fece su di due sub-unità pesante (H) e due sub-unità leggeri (L), è un parallellepipedo piatto con dimensioni di approssimativamente 76 x 61 x 45 A. La sub-unità H, mentre comprendendo 370 residui, è fatta su di due segmenti distinti: i primi 31 residui formano un'estensione che abbraccia una delle L sub-unità ; i residui rimanenti sono trovati in un dominio a forma di disco. Questo dominio è formato da una sistemazione circolare di sette beta-fogli antiparalleli a quattro fili ciascuno di topologia identica, con simmetria approssimativa di ordine 7. Nonostante le differenze distinte, questa sistemazione ricorda la struttura trovata nella neuraminidase del virus dell'influenza. La sub-unità L consiste di 121 residui, 53 di questi formano un ponteggio di beta-fogli fatto da un foglio centrale antiparallelo a tre fili, affiancato da due fogli antiparalleli a due fili piu corti. I residui rimanenti sono trovati in segmenti di struttura irregolare. Questa sub-unità è stabilizzata da sei ponti di disolfuro, piu due ponti covalenti che comportano il quinone cofattore e residui 57 e 107 di questa sub-unità. Il sito attivo è localizzato in un canale alla regione di interfaccia tra le sub-unità H ed L, e la densitÃ elettronica in questa parte della molecola suggerisce che il cofattore di questa enzima non è il pyrrolo quinoline quinone (PQQ) stesso, ma sarebbe invece un precursore di PQQ.

-	Riassunto tradotto di MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.	+	Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.

	==A proposito di questa Struttura==		==A proposito di questa Struttura==