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		<title>1mfg - Revision history</title>
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		<title>OCA at 07:43, 14 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Erbin contains a class I PDZ domain that binds to the C-terminal region of the receptor tyrosine kinase ErbB2, a class II ligand. The crystal structure of the human Erbin PDZ bound to the peptide EYLGLDVPV corresponding to the C-terminal residues 1247-1255 of human ErbB2 has been determined at 1.25-A resolution. The Erbin PDZ deviates from the canonical PDZ fold in that it contains a single alpha-helix. The isopropyl group of valine at position -2 of the ErbB2 peptide interacts with the Erbin Val(1351) and displaces the peptide backbone away from the alpha-helix, elucidating the molecular basis of class II ligand recognition by a class I PDZ domain. Strikingly, the phenolic ring of tyrosine -7 enters into a pocket formed by the extended beta 2-beta 3 loop of the Erbin PDZ. Phosphorylation of tyrosine -7 abolishes this interaction but does not affect the binding of the four C-terminal peptidic residues to PDZ, as revealed by the crystal structure of the Erbin PDZ complexed with a phosphotyrosine-containing ErbB2 peptide. Since phosphorylation of tyrosine -7 plays a critical role in ErbB2 function, the selective binding and sequestration of this residue in its unphosphorylated state by the Erbin PDZ provides a novel mechanism for regulation of the ErbB2-mediated signaling and oncogenicity.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 07:07, 9 January 2019</title>
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		<title>OCA at 06:45, 11 September 2015</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 15:26, 29 September 2014</title>
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				<updated>2014-09-29T15:26:25Z</updated>
		
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 02:13, 25 March 2013</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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