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Eran Hodis: /* STRUTTURA A 2.9 A DI RISOLUZIONE DELLA MALATE DEHYDROGENASE DA ''ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS'' IN COMPLESSO CON NADH */

2009-12-09T14:26:54Z

STRUTTURA A 2.9 A DI RISOLUZIONE DELLA MALATE DEHYDROGENASE DA ''ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS'' IN COMPLESSO CON NADH

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-	La struttura cristallografica della malate dehydrogenase dell'archaeon ipertermofilico ''Archaeoglobus fulgidus'', in complesso col suo cofattore NAD, fu risolta a una risoluzione di 2.9 A. La struttura mostra un omo-~~dimero compatto con un coenzime legato per sub~~-~~unità. Il sito di legame del sostrato è occupato da un ione di solfato. Per capire meglio i meccanismi di adattamento che permettono alla proteina di essere stabile ed attiva a temperature alte~~, ~~la struttura 3D fu comparata a quelle di omologhi termostabili ed ipertermostabili~~, ~~ed anche a una malate dehydrogenase alofila~~. ~~La proteina MalDH ipertermostabile di ''A~~. ~~fulgidus'' mostra una riduzione della superficia esposta al solvente~~, ~~un cuore idrofobico ottimizzato, un numero alto di legami idrogeno ed include un gran numero di paia di ione alla superficia della proteina~~. ~~Queste caratteristiche accadono insieme a un numero ridotto di residui nella sub~~-unità della proteina, a causa di molte delezioni in regioni di collegamento. Questi cappi sono ulteriormente irrigiditi da collegamenti di paio di ione con elementi di struttura secondaria. ''A. fulgidus'' malate dehydrogenase è l'unica proteina dimerica conosciutta oggi, che appartiene alla famiglia di [LDH-like] MalDH. Tutti gli altri membri noti di questa famiglia sono omo-tetrameri. La struttura cristallografica rivela che l'associazione dei dimeri per formare tetrameri è impedita da diverse delezioni, che succedendo al livello di due cappi che sono conosciutti per essere essenziali per la formazione del tetramero nella famiglia delle LDH e [LDH-like] MalDH.	+	<!--
		+	The line below this paragraph, {{ABSTRACT_PUBMED_14659762_(Italian)}}, adds the Publication Abstract to the page
		+	(as it appears on PubMed at http://www.pubmed.gov), where 14659762_(Italian) is the PubMed ID number.
		+	-->
		+	{{ABSTRACT_PUBMED_14659762_(Italian)}}

	Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.		Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.

Fred Vellieux at 21:03, 23 November 2009

2009-11-23T21:03:29Z

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-	Replace the PDB id (use lowercase!) after the STRUCTURE_ and after PDB= to load
-	and display another structure.
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-	La struttura cristallografica della malate dehydrogenase dell'archaeon ipertermofilico ''Archaeoglobus fulgidus'', in complesso col suo cofattore NAD, fu risolta a una risoluzione di 2.9 A. La struttura mostra un omo-dimero compatto con un coenzime legato per sub-unità. Il sito di legame del sostrato è occupato da un ione di solfato. Per capire meglio i meccanismi di adattamento che permettono alla proteina di essere stabile ed attiva a temperature alte, la struttura 3D fu comparata a quelle di omologhi termostabili ed ~~ipertermostabil~~, ed anche a una malate dehydrogenase ~~alofilica~~. La proteina MalDH ipertermostabile di ''A; fulgidus'' mostra una riduzione della superficia esposta al solvente, un cuore idrofobico ottimizzato, un numero alto di legami idrogeno ed include un gran numero di paia di ione alla superficia della proteina. Queste caratteristiche accadono insieme a un numero ridotto di residui nella sub-unità della proteina, a causa di molte delezioni in regioni di collegamento. Questi cappi sono ulteriormente irrigiditi da collegamenti di paio di ione con elementi di struttura secondaria. ''A. fulgidus'' malate dehydrogenase è l'unica proteina dimerica conosciutta oggi, che appartiene alla famiglia di [LDH-like] MalDH. Tutti gli altri membri noti di questa famiglia sono omo-tetrameri. La struttura cristallografica rivela che l'associazione dei dimeri per formare tetrameri è impedita da diverse delezioni, che succedendo al livello di due cappi che sono conosciutti per essere essenziali per la formazione del tetramero nella famiglia delle LDH e [LDH-like] MalDH.	+	La struttura cristallografica della malate dehydrogenase dell'archaeon ipertermofilico ''Archaeoglobus fulgidus'', in complesso col suo cofattore NAD, fu risolta a una risoluzione di 2.9 A. La struttura mostra un omo-dimero compatto con un coenzime legato per sub-unità. Il sito di legame del sostrato è occupato da un ione di solfato. Per capire meglio i meccanismi di adattamento che permettono alla proteina di essere stabile ed attiva a temperature alte, la struttura 3D fu comparata a quelle di omologhi termostabili ed ipertermostabili, ed anche a una malate dehydrogenase alofila. La proteina MalDH ipertermostabile di ''A. fulgidus'' mostra una riduzione della superficia esposta al solvente, un cuore idrofobico ottimizzato, un numero alto di legami idrogeno ed include un gran numero di paia di ione alla superficia della proteina. Queste caratteristiche accadono insieme a un numero ridotto di residui nella sub-unità della proteina, a causa di molte delezioni in regioni di collegamento. Questi cappi sono ulteriormente irrigiditi da collegamenti di paio di ione con elementi di struttura secondaria. ''A. fulgidus'' malate dehydrogenase è l'unica proteina dimerica conosciutta oggi, che appartiene alla famiglia di [LDH-like] MalDH. Tutti gli altri membri noti di questa famiglia sono omo-tetrameri. La struttura cristallografica rivela che l'associazione dei dimeri per formare tetrameri è impedita da diverse delezioni, che succedendo al livello di due cappi che sono conosciutti per essere essenziali per la formazione del tetramero nella famiglia delle LDH e [LDH-like] MalDH.

	Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.		Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.

Fred Vellieux at 18:33, 22 November 2009

2009-11-22T18:33:22Z

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	==A proposito di questa Struttura==		==A proposito di questa Struttura==
-	1OJS è una struttura a 1 catena di sequenza di [http://en.wikipedia.org/wiki/Archaeoglobus_fulgidus Archaeoglobus fulgidus]. ~~Delle~~ informazioni cristallografiche completi sono disponibili su [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1OJS OCA].	+	1OJS è una struttura a 1 catena di sequenza di [http://en.wikipedia.org/wiki/Archaeoglobus_fulgidus Archaeoglobus fulgidus]. Dalle informazioni cristallografiche completi sono disponibili su [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1OJS OCA].

	==Riferimento==		==Riferimento==

Fred Vellieux at 12:18, 22 November 2009

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-	{{STRUCTURE_1ojs\| PDB=1ojs \| SCENE= }}

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Replace the PDB id (use lowercase!) after the STRUCTURE_ and after PDB= to load
and display another structure.

{{STRUCTURE_1ojs | PDB=1ojs | SCENE= }}
{{Seed}}
[[Image:1ojs.png|left|200px]]


{{STRUCTURE_1ojs| PDB=1ojs | SCENE= }}

===STRUTTURA A 2.9 A DI RISOLUZIONE DELLA MALATE DEHYDROGENASE DA ''ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS'' IN COMPLESSO CON NADH===

La struttura cristallografica della malate dehydrogenase dell'archaeon ipertermofilico ''Archaeoglobus fulgidus'', in complesso col suo cofattore NAD, fu risolta a una risoluzione di 2.9 A. La struttura mostra un omo-dimero compatto con un coenzime legato per sub-unità. Il sito di legame del sostrato è occupato da un ione di solfato. Per capire meglio i meccanismi di adattamento che permettono alla proteina di essere stabile ed attiva a temperature alte, la struttura 3D fu comparata a quelle di omologhi termostabili ed ipertermostabil, ed anche a una malate dehydrogenase alofilica. La proteina MalDH ipertermostabile di ''A; fulgidus'' mostra una riduzione della superficia esposta al solvente, un cuore idrofobico ottimizzato, un numero alto di legami idrogeno ed include un gran numero di paia di ione alla superficia della proteina. Queste caratteristiche accadono insieme a un numero ridotto di residui nella sub-unità della proteina, a causa di molte delezioni in regioni di collegamento. Questi cappi sono ulteriormente irrigiditi da collegamenti di paio di ione con elementi di struttura secondaria. ''A. fulgidus'' malate dehydrogenase è l'unica proteina dimerica conosciutta oggi, che appartiene alla famiglia di [LDH-like] MalDH. Tutti gli altri membri noti di questa famiglia sono omo-tetrameri. La struttura cristallografica rivela che l'associazione dei dimeri per formare tetrameri è impedita da diverse delezioni, che succedendo al livello di due cappi che sono conosciutti per essere essenziali per la formazione del tetramero nella famiglia delle LDH e [LDH-like] MalDH.

Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.

==A proposito di questa Struttura==
1OJS è una struttura a 1 catena di sequenza di [http://en.wikipedia.org/wiki/Archaeoglobus_fulgidus Archaeoglobus fulgidus]. Delle informazioni cristallografiche completi sono disponibili su [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1OJS OCA].

==Riferimento==
<ref group="xtra">PMID:14659762</ref><references group="xtra"/>
[[Category: Archaeoglobus fulgidus]]
[[Category: Malate dehydrogenase]]
[[Category: Birkeland, N K.]]
[[Category: Irimia, A.]]
[[Category: Karshikoff, A.]]
[[Category: Ladenstein, R.]]
[[Category: Lien, T.]]
[[Category: Madern, D.]]
[[Category: Tibbelin, G.]]
[[Category: Vellieux, F M.D.]]
[[Category: Zaccai, G.]]
[[Category: Hyperthermophilic]]
[[Category: Malate dehydrogenase]]
[[Category: Oxidoreductase]]

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