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		<title>1pg3 - Revision history</title>
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		<title>OCA at 09:42, 16 August 2023</title>
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		<title>OCA at 15:14, 27 October 2021</title>
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		<title>OCA at 07:29, 9 December 2020</title>
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		<title>OCA at 06:19, 4 April 2018</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Escalante-Semerena, J C&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;.&lt;/del&gt;]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Escalante-Semerena, J C]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Gulick, A M&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;.&lt;/del&gt;]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Gulick, A M]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Starai, V J&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;.&lt;/del&gt;]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Starai, V J]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Adenylate-forming]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Adenylate-forming]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 15:17, 29 September 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;===&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Acetyl &lt;/del&gt;CoA &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Synthetase&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Acetylated on Lys609&lt;/del&gt;===&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;StructureSection load='1pg3' size='340' side='right' caption='[[1pg3]], [[Resolution&lt;/ins&gt;|&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;resolution]] 2.30&amp;amp;Aring;' scene&lt;/ins&gt;=&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;''&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;table&amp;gt;&amp;lt;tr&amp;gt;&amp;lt;td colspan='2'&amp;gt;[[&lt;/ins&gt;1pg3&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;]] is a 2 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Salmonella_enterica Salmonella enterica]. This structure supersedes the now removed PDB entry [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/send-pdb?obs=1&amp;amp;id=1nnn 1nnn]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1PG3 OCA]. For a &amp;lt;b&amp;gt;guided tour on the structure components&amp;lt;/b&amp;gt; use [http://oca.weizmann.ac.il/oca-docs/fgij/fg.htm?mol=1PG3 FirstGlance]. &amp;lt;br&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Acetyl-coenzyme A synthetase catalyzes the two-step synthesis of acetyl-CoA from acetate, ATP, and CoA and belongs to a family of adenylate-forming enzymes that generate an acyl-AMP intermediate. This family includes other acyl- and aryl-CoA synthetases, firefly luciferase, and the adenylation domains of the modular nonribosomal peptide synthetases. We have determined the X-ray crystal structure of acetyl-CoA synthetase complexed with adenosine-5'-propylphosphate and CoA. The structure identifies the CoA binding pocket as well as a new conformation for members of this enzyme family in which the approximately 110-residue C-terminal domain exhibits a large rotation compared to structures of peptide synthetase adenylation domains. This domain movement presents a new set of residues to the active site and removes a conserved lysine residue that was previously shown to be important for catalysis of the adenylation half-reaction. Comparison of our structure with kinetic and structural data of closely related enzymes suggests that the members of the adenylate-forming family of enzymes may adopt two different orientations to catalyze the two half-reactions. Additionally, we provide a structural explanation for the recently shown control of enzyme activity by acetylation of an active site lysine.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;==About this Structure==&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The 1.75 A crystal &lt;/ins&gt;structure &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;of acetyl-CoA synthetase bound to adenosine-5'-propylphosphate and coenzyme A&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;,Gulick AM, Starai VJ, Horswill AR, Homick KM, Escalante-Semerena JC Biochemistry&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2003 Mar 18;42(10)&lt;/ins&gt;:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2866&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;73&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PMID:12627952&amp;lt;ref&amp;gt;PMID&lt;/ins&gt;:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;12627952&amp;lt;&lt;/ins&gt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[1pg3]] is a 2 chain &lt;/del&gt;structure &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;with sequence from [http://en&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;wikipedia&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;org/wiki/Salmonella_enterica Salmonella enterica]. This structure supersedes the now removed PDB entry [http&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;//oca.weizmann.ac.il/oca&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;bin/send-pdb?obs=1&amp;amp;id=1nnn 1nnn]&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Full crystallographic information is available from [http&lt;/del&gt;://&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;oca&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;weizmann&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ac&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;il&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;oca-bin/ocashort?id=1PG3 OCA]. &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;&lt;/ins&gt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;div&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 10:39, 11 March 2013</title>
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