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		<title>1pys - Revision history</title>
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		<title>OCA at 08:11, 14 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The crystal structure of phenylalanyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus, solved at 2.9 A resolution, displays (alpha beta)2 subunit organization. Unexpectedly, both the catalytic alpha- and the non-catalytic beta-subunits comprise the characteristic fold of the class II active-site domains. The alpha beta heterodimer contains most of the building blocks so far identified in the class II synthetases. The presence of an RNA-binding domain, similar to that of the U1A spliceosomal protein, in the beta-subunit is indicative of structural relationships among different families of RNA-binding proteins. The structure suggests a plausible catalytic mechanism which explains why the primary site of tRNA aminoacylation is different from that of the other class II enzymes.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Structure of phenylalanyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus.,Mosyak L, Reshetnikova L, Goldgur Y, Delarue M, Safro MG Nat Struct Biol. 1995 Jul;2(7):537-47. PMID:7664121&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7664121&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 09:36, 8 September 2021</title>
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		<title>OCA at 08:10, 24 February 2018</title>
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		<title>OCA at 22:56, 9 September 2015</title>
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		<title>OCA at 07:06, 6 January 2015</title>
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		<title>OCA at 21:05, 28 September 2014</title>
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		<title>OCA at 05:55, 20 October 2012</title>
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		<title>OCA: Protected &quot;1pys&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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