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		<title>1q7c - Revision history</title>
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		<title>OCA at 09:00, 21 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;beta-Ketoacyl-acyl carrier protein reductase (FabG) is a key component in the type II fatty acid synthase system. The structures of Escherichia coli FabG and the FabG[Y151F] mutant in binary complexes with NADP(H) reveal that mechanistically important conformational changes accompany cofactor binding. The active site Ser-Tyr-Lys triad is repositioned into a catalytically competent constellation, and a hydrogen bonded network consisting of ribose hydroxyls, the Ser-Tyr-Lys triad, and four water molecules creates a proton wire to replenish the tyrosine proton donated during catalysis. Also, a disordered loop in FabG forms a substructure in the complex that shapes the entrance to the active site. A key observation is that the nicotinamide portion of the cofactor is disordered in the FabG[Y151F].NADP(H) complex, and Tyr151 appears to be necessary for high-affinity cofactor binding. Biochemical data confirm that FabG[Y151F] is defective in NADPH binding. Finally, structural changes consistent with the observed negative cooperativity of FabG are described.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Cofactor-induced conformational rearrangements establish a catalytically competent active site and a proton relay conduit in FabG.,Price AC, Zhang YM, Rock CO, White SW Structure. 2004 Mar;12(3):417-28. PMID:15016358&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:15016358&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 08:59, 21 April 2021</title>
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		<title>OCA at 16:27, 12 October 2017</title>
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		<title>OCA at 04:18, 11 September 2015</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 11:50, 3 October 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;beta-Ketoacyl-acyl carrier protein reductase (FabG) is a key component in the type II fatty acid synthase system. The structures of Escherichia coli FabG and the FabG[Y151F] mutant in binary complexes with NADP(H) reveal that mechanistically important conformational changes accompany cofactor binding. The active site Ser-Tyr-Lys triad is repositioned into a catalytically competent constellation, and a hydrogen bonded network consisting of ribose hydroxyls, the Ser-Tyr-Lys triad, and four water molecules creates a proton wire to replenish the tyrosine proton donated during catalysis. Also, a disordered loop in FabG forms a substructure in the complex that shapes the entrance to the active site. A key observation is that the nicotinamide portion of the cofactor is disordered in the FabG[Y151F].NADP(H) complex, and Tyr151 appears to be necessary for high-affinity cofactor binding. Biochemical data confirm that FabG[Y151F] is defective in NADPH binding. Finally, structural changes consistent with the observed negative cooperativity of FabG are described.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[http://www&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;uniprot&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;org/uniprot/FABG_ECOLI FABG_ECOLI]] Catalyzes the NADPH&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;dependent reduction of beta-ketoacyl-ACP substrates to beta-hydroxyacyl-ACP products, the first reductive step in the elongation cycle of fatty acid biosynthesis&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;&lt;/del&gt;PMID:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;8631920&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;/del&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;14996818&lt;/del&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt; &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[1q7c]] is a 2 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Escherichia_coli Escherichia &lt;/del&gt;coli]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1Q7C OCA]. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[1q7c]] is a 2 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;quot;bacillus_coli&amp;quot;_migula_1895 &amp;quot;bacillus &lt;/ins&gt;coli&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;quot; migula 1895&lt;/ins&gt;]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1Q7C OCA]. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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