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		<title>1qub - Revision history</title>
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		<title>OCA at 06:07, 17 April 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Human beta(2)-glycoprotein I is a heavily glycosylated five-domain plasma membrane-adhesion protein, which has been implicated in blood coagulation and clearance of apoptotic bodies from the circulation. It is also the key antigen in the autoimmune disease anti-phospholipid syndrome. The crystal structure of beta(2)-glycoprotein I isolated from human plasma reveals an elongated fish-hook-like arrangement of the globular short consensus repeat domains. Half of the C-terminal fifth domain deviates strongly from the standard fold, as observed in domains one to four. This aberrant half forms a specific phospholipid-binding site. A large patch of 14 positively charged residues provides electrostatic interactions with anionic phospholipid headgroups and an exposed membrane-insertion loop yields specificity for lipid layers. The observed spatial arrangement of the five domains suggests a functional partitioning of protein adhesion and membrane adhesion over the N- and C-terminal domains, respectively, separated by glycosylated bridging domains. Coordinates are in the Protein Data Bank (accession No. 1QUB).&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Adhesion mechanism of human beta(2)-glycoprotein I to phospholipids based on its crystal structure.,Bouma B, de Groot PG, van den Elsen JM, Ravelli RB, Schouten A, Simmelink MJ, Derksen RH, Kroon J, Gros P EMBO J. 1999 Oct 1;18(19):5166-74. PMID:10508150&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10508150&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 18:40, 24 January 2018</title>
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		<title>OCA at 17:46, 10 September 2015</title>
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		<title>OCA at 03:49, 25 December 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 15:00, 29 September 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 10:00, 2 January 2013</title>
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