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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;C2 domains are widespread Ca2+-binding modules. The active zone protein Piccolo (also known as Aczonin) contains an unusual C2A domain that exhibits a low affinity for Ca2+, a Ca2+-induced conformational change and Ca2+-dependent dimerization. We show here that removal of a nine-residue sequence by alternative splicing increases the Ca2+ affinity, abolishes the conformational change and abrogates dimerization of the Piccolo C2A domain. The NMR structure of the Ca2+-free long variant provides a structural basis for these different properties of the two splice forms, showing that the nine-residue sequence forms a beta-strand otherwise occupied by a nonspliced sequence. Consequently, Ca2+-binding to the long Piccolo C2A domain requires a marked rearrangement of secondary structure that cannot occur for the short variant. These results reveal a novel mechanism of action of C2 domains and uncover a structural principle that may underlie the alteration of protein function by short alternatively spliced sequences.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;A conformational switch in the Piccolo C2A domain regulated by alternative splicing.,Garcia J, Gerber SH, Sugita S, Sudhof TC, Rizo J Nat Struct Mol Biol. 2004 Jan;11(1):45-53. Epub 2003 Dec 29. PMID:14718922&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:14718922&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Gerber&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;, S H&lt;/del&gt;]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Garcia J]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 06:30, 2 March 2022</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 13:26, 16 December 2020</title>
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				<updated>2020-12-16T13:26:21Z</updated>
		
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		<title>OCA at 21:22, 24 December 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 17:08, 29 September 2014</title>
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				<updated>2014-09-29T17:08:36Z</updated>
		
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[1rh8]] is a 1 chain structure with sequence from [http://en&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;wikipedia&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;org/wiki/Rattus_norvegicus Rattus norvegicus]&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Full experimental information is available from [http:&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;/oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1RH8 OCA]. &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;StructureSection&lt;/ins&gt;&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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