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		<title>1ru3 - Revision history</title>
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		<title>OCA at 08:27, 1 May 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;In anaerobic microorganisms employing the acetyl-CoA pathway, acetyl-CoA synthase (ACS) and CO dehydrogenase (CODH) form a complex (ACS/CODH) that catalyzes the synthesis of acetyl-CoA from CO, a methyl group, and CoA. Previously, a [4Fe-4S] cubane bridged to a copper-nickel binuclear site (active site cluster A of the ACS component) was identified in the ACS(Mt)/CODH(Mt) from Moorella thermoacetica whereas another study revealed a nickel-nickel site in the open form of ACS(Mt), and a zink-nickel site in the closed form. The ACS(Ch) of the hydrogenogenic bacterium Carboxydothermus hydrogenoformans was found to exist as an 82.2-kDa monomer as well as in a 1:1 molar complex with the 73.3-kDa CODHIII(Ch). Homogeneous ACS(Ch) and ACS(Ch)/CODHIII(Ch) catalyzed the exchange between [1-(14)C]acetyl-CoA and (12)CO with specific activities of 2.4 or 5.9 micromol of CO per min per mg, respectively, at 70 degrees C and pH 6.0. They also catalyzed the synthesis of acetyl-CoA from CO, methylcobalamin, corrinoid iron-sulfur protein, and CoA with specific activities of 0.14 or 0.91 micromol of acetyl-CoA formed per min per mg, respectively, at 70 degrees C and pH 7.3. The functional cluster A of ACS(Ch) contains a Ni-Ni-[4Fe-4S] site, in which the positions proximal and distal to the cubane are occupied by Ni ions. This result is apparent from a positive correlation of the Ni contents and negative correlations of the Cu or Zn contents with the acetyl-CoA/CO exchange activities of different preparations of monomeric ACS(Ch), a 2.2-A crystal structure of the dithionite-reduced monomer in an open conformation, and x-ray absorption spectroscopy.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1ru3&amp;diff=2559429&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA at 13:53, 9 February 2016</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 14:13, 29 September 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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