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		<title>OCA at 14:15, 18 December 2019</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 07:55, 14 March 2018</title>
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				<updated>2018-03-14T07:55:22Z</updated>
		
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 12:10, 27 July 2008</title>
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				<updated>2008-07-27T12:10:34Z</updated>
		
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Designing new protein folds requires a method for simultaneously optimizing the conformation of the backbone and the side-chains. One approach to &lt;/del&gt;this &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;problem is the use of a parameterized backbone&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;which allows the systematic exploration of families of structures. We report the crystal structure of RH3&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;a right-handed, three-helix coiled coil that was designed using a parameterized backbone and detailed modeling of core packing. This crystal structure was determined using another rationally designed feature, a metal-binding site that permitted experimental phasing of &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;X-ray data. RH3 adopted &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;intended fold, which has not been observed previously in biological proteins&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Unanticipated structural asymmetry in the trimer was a principal source of variation within the RH3 structure&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The sequence of RH3 differs from that of a previously characterized right-handed tetramer&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;RH4, at only one position in each 11 amino acid sequence repeat. This close similarity indicates that the design method &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;sensitive to &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;core packing interactions that specify the protein structure. Comparison of the structures of RH3 and RH4 indicates that both steric overlap and cavity formation provide strong driving forces for oligomer specificity&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The line below &lt;/ins&gt;this &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_15313624}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract to &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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