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		<title>OCA at 06:16, 3 April 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Recognition of and discrimination between potential glyco-substrates is central to the function of galectins. Here we dissect the fundamental parameters responsible for such selectivity by the fungal representative, CGL2. The 2.1 A crystal structure of CGL2 and five substrate complexes reveal that this prototype galectin achieves increased substrate specificity by accommodating substituted oligosaccharides of the mammalian blood group A/B type in an extended binding cleft. Kinetic studies on wild-type and mutant CGL2 proteins demonstrate that the tetrameric organization is essential for functionality. The geometric constraints due to the orthogonal orientation of the four binding sites have important consequences on substrate binding and selectivity.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 23:54, 9 September 2015</title>
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		<title>OCA at 13:43, 6 January 2015</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 21:51, 28 September 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 06:12, 20 October 2012</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=1ulg&amp;diff=1548760&amp;oldid=prev"/>
				<updated>2012-10-20T06:12:24Z</updated>
		
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