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		<title>OCA at 06:36, 1 May 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The potential application of lantibiotics as food-preserving agents and more recently as antibiotics has strongly increased the interest in these antibacterial peptides. Here, we report the elucidation of the primary and three-dimensional structures of the novel lantibiotic epilancin 15X from Staphylococcus epidermidis using high-resolution nuclear magnetic resonance spectroscopy and tandem mass spectrometry. The molecule contains ten post-translationally modified amino acids, three lanthionine ring structures and a hydroxy-propionyl N-terminal moiety. The primary and tertiary structure and the distribution of positive charges are closely similar to the previously identified lantibiotic epilancin K7, most likely indicative of a common mode of action.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Isolation and structural characterization of epilancin 15X, a novel lantibiotic from a clinical strain of Staphylococcus epidermidis.,Ekkelenkamp MB, Hanssen M, Danny Hsu ST, de Jong A, Milatovic D, Verhoef J, van Nuland NA FEBS Lett. 2005 Mar 28;579(9):1917-22. PMID:15792796&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:15792796&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 10:29, 16 August 2023</title>
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		<title>OCA at 08:16, 10 November 2021</title>
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		<title>OCA at 09:46, 1 May 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[1w9n]] is a 1 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Staphylococcus_epidermidis Staphylococcus epidermidis]. Full experimental information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1W9N OCA]. &amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;table&amp;gt;&amp;lt;tr&amp;gt;&amp;lt;td colspan='2'&amp;gt;&lt;/ins&gt;[[1w9n]] is a 1 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Staphylococcus_epidermidis Staphylococcus epidermidis]. Full experimental information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1W9N OCA]. &amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;b&amp;gt;[[Non-Standard_Residue|NonStd Res:]]&amp;lt;/b&amp;gt; &amp;lt;scene name='pdbligand=2OP:(2S)-2-HYDROXYPROPANOIC+ACID'&amp;gt;2OP&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=DAL:D-ALANINE'&amp;gt;DAL&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=DBB:D-ALPHA-AMINOBUTYRIC+ACID'&amp;gt;DBB&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=DBU:(2Z)-2-AMINOBUT-2-ENOIC+ACID'&amp;gt;DBU&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=DHA:2-AMINO-ACRYLIC+ACID'&amp;gt;DHA&amp;lt;/scene&amp;gt;&amp;lt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;br&lt;/del&gt;&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&amp;lt;tr&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockLbl&amp;quot;&amp;gt;&lt;/ins&gt;&amp;lt;b&amp;gt;[[Non-Standard_Residue|NonStd Res:]]&amp;lt;/b&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockDat&amp;quot;&lt;/ins&gt;&amp;gt;&amp;lt;scene name='pdbligand=2OP:(2S)-2-HYDROXYPROPANOIC+ACID'&amp;gt;2OP&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=DAL:D-ALANINE'&amp;gt;DAL&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=DBB:D-ALPHA-AMINOBUTYRIC+ACID'&amp;gt;DBB&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=DBU:(2Z)-2-AMINOBUT-2-ENOIC+ACID'&amp;gt;DBU&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=DHA:2-AMINO-ACRYLIC+ACID'&amp;gt;DHA&amp;lt;/scene&amp;gt;&amp;lt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&lt;/ins&gt;&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 10:08, 30 April 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The potential application of lantibiotics as food-preserving agents and more recently as antibiotics has strongly increased the interest in these antibacterial peptides. Here, we report the elucidation of the primary and three-dimensional structures of the novel lantibiotic epilancin 15X from Staphylococcus epidermidis using high-resolution nuclear magnetic resonance spectroscopy and tandem mass spectrometry. The molecule contains ten post-translationally modified amino acids, three lanthionine ring structures and a hydroxy-propionyl N-terminal moiety. The primary and tertiary structure and the distribution of positive charges are closely similar to the previously identified lantibiotic epilancin K7, most likely indicative of a common mode of action.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The potential application of lantibiotics as food-preserving agents and more recently as antibiotics has strongly increased the interest in these antibacterial peptides. Here, we report the elucidation of the primary and three-dimensional structures of the novel lantibiotic epilancin 15X from Staphylococcus epidermidis using high-resolution nuclear magnetic resonance spectroscopy and tandem mass spectrometry. The molecule contains ten post-translationally modified amino acids, three lanthionine ring structures and a hydroxy-propionyl N-terminal moiety. The primary and tertiary structure and the distribution of positive charges are closely similar to the previously identified lantibiotic epilancin K7, most likely indicative of a common mode of action.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 08:29, 30 April 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The potential application of lantibiotics as food-preserving agents and more recently as antibiotics has strongly increased the interest in these antibacterial peptides. Here, we report the elucidation of the primary and three-dimensional structures of the novel lantibiotic epilancin 15X from Staphylococcus epidermidis using high-resolution nuclear magnetic resonance spectroscopy and tandem mass spectrometry. The molecule contains ten post-translationally modified amino acids, three lanthionine ring structures and a hydroxy-propionyl N-terminal moiety. The primary and tertiary structure and the distribution of positive charges are closely similar to the previously identified lantibiotic epilancin K7, most likely indicative of a common mode of action.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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