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		<title>OCA at 16:41, 29 January 2020</title>
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		<title>OCA at 07:01, 18 April 2018</title>
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		<title>OCA at 22:26, 25 December 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 13:00, 29 July 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Antimicrobial peptide structure has direct implications for the complexity of functions and mechanisms of action. &lt;/del&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;penaeidin antimicrobial peptide family from shrimp is divided into multiple class designations based on primary structure. The penaeidin classes are not only characterized by variability in primary sequence but also by variation in target specificity and effectiveness. Whereas class 4 exhibits low isoform diversity within species and is highly conserved between species&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the primary sequence of penaeidin class 3 is less conserved between species and exhibits considerable isoform diversity within species. All penaeidins&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;regardless of class or species, are composed of two dramatically different domains: an unconstrained proline-rich domain and a disulfide bond-stabilized cysteine-rich domain. The proline-rich domain varies in length and is generally less conserved, whereas &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;spacing and specific residue content of &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;cysteine-rich domain is more conserved. The structure of the synthetic penaeidin class 4 &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PEN4-1) from Litopenaeus setiferus was analyzed using several approaches, including chemical mapping of disulfide bonds, circular dichroism analysis of secondary structural characteristics, and complete characterization of the solution structure of the peptide by proton NMR&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;L&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;setiferus PEN4-1 was then compared with the previously characterized structure of penaeidin class 3 from Litopenaeus vannamei. Moreover&lt;/del&gt;, the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;specificity of these antimicrobial peptides was examined through direct comparison of activity against a panel of microbes&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The penaeidin classes differ in microbial target specificity, which correlates to variability in specific domain sequence. However, the tertiary structure of the cysteine&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;rich domain and indeed the overall structure of penaeidins are conserved across classes.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_15699044}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract to &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;as it appears on PubMed at http://www&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pubmed&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gov)&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;where 15699044 is &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed ID number&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;-&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_15699044}}&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==About this Structure==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==About this Structure==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;1XV3 is a [[Single protein]] structure. Full &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;crystallographic &lt;/del&gt;information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1XV3 OCA]. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;1XV3 is a [[Single protein]] structure. Full &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;experimental &lt;/ins&gt;information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1XV3 OCA]. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Sat May  3 15&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;32&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;37 &lt;/del&gt;2008''&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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