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		<title>OCA at 07:22, 23 August 2023</title>
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		<title>OCA at 07:11, 9 May 2018</title>
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		<title>OCA at 09:31, 8 January 2015</title>
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		<title>OCA at 01:59, 30 September 2014</title>
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		<title>OCA at 23:40, 28 July 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;L&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;arginine deiminase (ADI) catalyzes the irreversible hydrolysis of L&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;arginine to citrulline and ammonia. In a previous report of the structure of apoADI from Pseudomonas aeruginosa, the four residues that form the catalytic motif were identified as Cys406, His278, Asp280, and Asp166. &lt;/del&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;function of Cys406 in nucleophilic catalysis has been demonstrated by transient kinetic studies. In &lt;/del&gt;this &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;study&lt;/del&gt;, the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;structure of the C406A mutant in complex with L-arginine is reported &lt;/del&gt;to &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;provide a snapshot of &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;enzyme&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;substrate complex&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Through the comparison of the structures of apoenzyme and substrate-bound enzyme, a substrate-induced conformational transition, which might play an important role in activity regulation, was discovered. Furthermore&lt;/del&gt;, the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;position of the guanidinium group of the bound substrate relative to the side chains of His278, Asp280, and Asp166 indicated that these residues mediate multiple proton transfers&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;His278 and Asp280, which are positioned to activate the water nucleophile in the hydrolysis of the S&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;alkylthiouronium intermediate, were replaced with alanine to stabilize the intermediate for structure determination. The structures determined for the H278A and D280A mutants co&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;crystallized with L-arginine provide a snapshot of the S-alkylthiouronium adduct formed by attack of Cys406 on the guanidinium carbon of L-arginine followed by the elimination of ammonia. Asp280 and Asp166 engage in ionic interactions with the guanidinium group in the C406A ADI. L-arginine structure and might orient the reaction center and participate in proton transfer. Structure determination of D166A revealed the apoD166A ADI. The collection of structures is interpreted in the context of recent biochemical data to propose a model for ADI substrate recognition and catalysis.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;line below &lt;/ins&gt;this &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;paragraph, {{ABSTRACT_PUBMED_16091358}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract &lt;/ins&gt;to the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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