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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 08:16, 8 October 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;horseshoe crab cationic antimicrobial peptide polyphemusin I is highly active in vitro but not protective in mouse models of bacterial and LPS challenge&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;while a synthetic polyphemusin variant&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PV5, was previously shown to be protective in vivo. In this study, we investigated &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;interaction of these peptides with lipid membranes in an effort &lt;/del&gt;to &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;propose a mechanism of interaction. The solution structure of PV5 was determined by proton NMR in &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;absence and presence of dodecylphosphocholine &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;DPC) micelles. Like polyphemusin I, PV5 is a beta-hairpin but appeared less amphipathic in solution. Upon association with DPC micelles, PV5 underwent side chain rearrangements which resulted in an increased amphipathic conformation. Using fluorescence spectroscopy, both peptides were found to have limited affinity for neutral vesicles composed of phosphatidylcholine (PC). Incorporation of 25 mol % cholesterol or phosphatidylethanolamine into PC vesicles produced little change in the partitioning of either peptide. Incorporation of 25 mol % phosphatidylglycerol (PG) into PC vesicles, a simple prokaryotic model, resulted in a large increase in the affinity for both peptides, but the partition coefficient for PV5 was almost twice that of polyphemusin I. Differential scanning calorimetry studies supported the partitioning data and demonstrated that neither peptide interacted readily with neutral PC vesicles. Both peptides showed affinity for negatively charged membranes incorporating PG. The affinity of PV5 was much greater &lt;/del&gt;as &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the pretransition peak was absent &lt;/del&gt;at &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;low peptide to lipid ratios (1&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;400) and the reduction in enthalpy of the main transition was greater than that produced by polyphemusin I&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Both peptides decreased the lamellar to inverted hexagonal phase transition temperature of PE indicating the induction of negative curvature strain&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;These results&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;combined with previous findings that polyphemusin I promotes lipid flip-flop but does not induce significant vesicle leakage, ruled out &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;torroidal pore and carpet mechanisms of antimicrobial action for these polyphemusins&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_16300399}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract &lt;/ins&gt;to the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;(as &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;it appears on PubMed &lt;/ins&gt;at &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;http&lt;/ins&gt;:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;//www&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pubmed&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gov)&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;where 16300399 is &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed ID number&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_16300399}}&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==About this Structure==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==About this Structure==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;2B5K is a [[Single protein]] structure. Full &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;crystallographic &lt;/del&gt;information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2B5K OCA]. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;2B5K is a [[Single protein]] structure. Full &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;experimental &lt;/ins&gt;information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2B5K OCA]. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==Reference==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==Reference==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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