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		<title>2blh - Revision history</title>
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		<title>OCA at 08:33, 3 August 2017</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 12:49, 8 February 2016</title>
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		<title>OCA at 12:38, 10 December 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 03:25, 29 September 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;We have determined eight X-ray structures of myoglobin mutant L29W at various experimental conditions. In addition, infrared spectroscopic experiments are presented, which are discussed in the light of the X-ray structures. Two distinct conformations of the CO-ligated protein were identified, giving rise to two stretching bands of heme-bound CO. If L29W MbCO crystals are illuminated around 180 K, a deoxy species is formed. The CO molecules migrate to the proximal side of the heme and remain trapped in the so-called Xe1 cavity upon temperature decrease to 105 K. The structure of this photoproduct is almost identical to the equilibrium high-temperature deoxy Mb structure. If the temperature is cycled to increasingly higher values, CO recombination is observed. Three intermediate structures have been determined during the rebinding process. Efficient recombination occurs only above 180 K, the characteristic temperature for the onset of protein dynamics. Rebinding is remarkably slow because bulky residues His64 and Trp29 block important migration pathways of the CO molecule.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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