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		<title>2dpy - Revision history</title>
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		<title>OCA at 13:47, 13 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Construction of the bacterial flagellum in the cell exterior proceeds at its distal end by highly ordered self-assembly of many different component proteins, which are selectively exported through the central channel of the growing flagellum by the flagellar type III export apparatus. FliI is the ATPase of the export apparatus that drives the export process. Here we report the 2.4 A resolution crystal structure of FliI in the ADP-bound form. FliI consists of three domains, and the whole structure shows extensive similarities to the alpha and beta subunits of F0F1-ATPsynthase, a rotary motor that drives the chemical reaction of ATP synthesis. A hexamer model of FliI has been constructed based on the F1-ATPase structure composed of the alpha3beta3gamma subunits. Although the regions that differ in conformation between FliI and the F1-alpha/beta subunits are all located on the outer surface of the hexamer ring, the main chain structures at the subunit interface and those surrounding the central channel of the ring are well conserved. These results imply an evolutionary relation between the flagellum and F0F1-ATPsynthase and a similarity in the mechanism between FliI and F1-ATPase despite the apparently different functions of these proteins.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Structural similarity between the flagellar type III ATPase FliI and F1-ATPase subunits.,Imada K, Minamino T, Tahara A, Namba K Proc Natl Acad Sci U S A. 2007 Jan 9;104(2):485-90. Epub 2007 Jan 3. PMID:17202259&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:17202259&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;div class=&amp;quot;pdbe-citations 2dpy&amp;quot; style=&amp;quot;background-color:#fffaf0;&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;*[[Flagellar protein 3D structures|Flagellar protein 3D structures]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;*[[Flagellar protein 3D structures|Flagellar protein 3D structures]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 10:34, 8 December 2021</title>
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		<title>OCA at 07:31, 4 March 2020</title>
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		<title>OCA at 06:08, 30 May 2018</title>
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		<title>OCA at 15:09, 25 December 2014</title>
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		<title>OCA at 23:45, 29 September 2014</title>
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				<updated>2014-09-29T23:45:30Z</updated>
		
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 09:15, 6 January 2013</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;===Crystal structure of the flagellar type III ATPase FliI===&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;===Crystal structure of the flagellar type III ATPase FliI===&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;(as it appears on PubMed at http://www.pubmed.gov), where 17202259 is the PubMed ID number.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 17:50, 17 February 2009</title>
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