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		<title>2gh2 - Revision history</title>
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		<title>OCA at 09:40, 30 August 2023</title>
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		<title>OCA at 19:03, 10 March 2021</title>
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		<title>OCA at 23:03, 11 September 2015</title>
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		<title>OCA at 09:05, 16 January 2015</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 10:35, 30 September 2014</title>
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				<updated>2014-09-30T10:35:49Z</updated>
		
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		<title>OCA at 04:28, 18 February 2009</title>
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				<updated>2009-02-18T04:28:50Z</updated>
		
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		<title>OCA at 10:11, 29 July 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Cysteine dioxygenase is a mononuclear iron-dependent enzyme responsible for the oxidation of cysteine with molecular oxygen to form cysteine sulfinate. This reaction commits cysteine to either catabolism to sulfate and pyruvate or the taurine biosynthetic pathway. Cysteine dioxygenase is a member of the cupin superfamily of proteins. &lt;/del&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;crystal structure of recombinant rat cysteine dioxygenase has been determined to 1.5-A resolution&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and these results confirm &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;canonical cupin beta-sandwich fold and &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;rare cysteinyltyrosine intramolecular cross-link &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;between Cys(93) and Tyr(157)) seen in the recently reported murine cysteine dioxygenase structure&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;In contrast to the catalytically inactive mononuclear Ni(II&lt;/del&gt;) &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;metallocenter present in the murine structure&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;crystallization of a catalytically competent preparation of rat cysteine dioxygenase revealed a novel tetrahedrally coordinated mononuclear iron center involving three histidines (His(86), His(88), and His(140)) and a water molecule. Attempts to acquire a structure with bound ligand using either cocrystallization or soaking crystals with cysteine revealed &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;formation of a mixed disulfide involving Cys(164) near the active site, which may explain previously observed substrate inhibition&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;This work provides a framework for understanding the molecular mechanisms involved in thiol dioxygenation and sets the stage for exploration of the chemistry of both the novel mononuclear iron center and the catalytic role of the cysteinyl&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;tyrosine linkage.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;line below this paragraph, {{ABSTRACT_PUBMED_16611640}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract to &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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