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		<title>2gv2 - Revision history</title>
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		<title>OCA at 09:47, 30 August 2023</title>
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		<title>OCA at 07:25, 17 March 2021</title>
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		<title>OCA at 06:34, 27 June 2018</title>
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		<title>OCA at 06:23, 10 September 2015</title>
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		<title>OCA at 10:40, 30 September 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;table&amp;gt;&amp;lt;tr&amp;gt;&amp;lt;td colspan='2'&amp;gt;[[2gv2]] is a 2 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Homo_sapiens Homo sapiens]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2GV2 OCA]. For a &amp;lt;b&amp;gt;guided tour on the structure components&amp;lt;/b&amp;gt; use [http://oca.weizmann.ac.il/oca-docs/fgij/fg.htm?mol=2GV2 FirstGlance]. &amp;lt;br&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==Disease==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&amp;lt;tr&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockLbl&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;b&amp;gt;[[Non-Standard_Residue|NonStd Res:]]&amp;lt;/b&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockDat&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;scene name='pdbligand=1AC:1-AMINOCYCLOPROPANECARBOXYLIC+ACID'&amp;gt;1AC&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=6CW:6-CHLORO-L-TRYPTOPHAN'&amp;gt;6CW&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=ACE:ACETYL+GROUP'&amp;gt;ACE&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=AIB:ALPHA-AMINOISOBUTYRIC+ACID'&amp;gt;AIB&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=PM3:2-AMINO-3-(4-PHOSPHONOMETHYL-PHENYL)-PROPIONIC+ACID'&amp;gt;PM3&amp;lt;/scene&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/MDM2_HUMAN MDM2_HUMAN]] Note=Seems to be amplified in certain tumors (including soft tissue sarcomas, osteosarcomas and gliomas). A higher frequency of splice variants lacking p53 binding domain sequences was found in late-stage and high-grade ovarian and bladder carcinomas. Four of the splice variants show loss of p53 binding. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/MDM2_HUMAN MDM2_HUMAN]] Note=Seems to be amplified in certain tumors (including soft tissue sarcomas, osteosarcomas and gliomas). A higher frequency of splice variants lacking p53 binding domain sequences was found in late-stage and high-grade ovarian and bladder carcinomas. Four of the splice variants show loss of p53 binding. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;div style=&amp;quot;clear:both&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Publication Abstract from PubMed ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The most potent inhibitor of the p53-MDM2 interaction reported to date is an 8-mer p53 peptide analogue (Novartis peptide), which contains 6-chlorotryptophane (Cl-Trp) and phosphonomethylphenylalanine (Pmp) as key residues for the enhanced activity. We report here a crystal structure of the co-complex between MDM2 and the Novartis peptide solved at 1.8 A resolution. The structural basis for the role of the two aromatic residues are delineated by comparing the present structure with crystal structures of the MDM2 co-complex bound to other inhibitors including the wt-p53 peptide itself.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;==Function==&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Crystallographic analysis &lt;/ins&gt;of an &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;8&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;mer &lt;/ins&gt;p53 &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;peptide analogue complexed with &lt;/ins&gt;MDM2.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;,Sakurai K, Schubert C, Kahne D J Am Chem Soc&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2006 Aug 30;128(34):11000-1&lt;/ins&gt;. PMID:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;16925398&lt;/ins&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;16925398&lt;/ins&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/MDM2_HUMAN MDM2_HUMAN]] E3 ubiquitin-protein ligase that mediates ubiquitination &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;p53/TP53, leading to its degradation by the proteasome. Inhibits p53/TP53- and p73/TP73-mediated cell cycle arrest and apoptosis by binding its transcriptional activation domain. Also acts as &lt;/del&gt;an &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ubiquitin ligase E3 toward itself and ARRB1. Permits the nuclear export of p53/TP53. Promotes proteasome-dependent ubiquitin-independent degradation of retinoblastoma RB1 protein. Inhibits DAXX-mediated apoptosis by inducing its ubiquitination and degradation. Component of the TRIM28/KAP1-MDM2&lt;/del&gt;-p53&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;/TP53 complex involved in stabilizing p53/TP53. Also component of the TRIM28/KAP1-ERBB4-&lt;/del&gt;MDM2 &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;complex which links growth factor and DNA damage response pathways&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Mediates ubiquitination and subsequent proteasome degradation of DYRK2 in nucleus&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Ubiquitinates IGF1R and promotes it to proteasomal degradation&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;&lt;/del&gt;PMID:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;12821780&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:15053880&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:15195100&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:16337594&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:15632057&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:17290220&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19098711&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19219073&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19965871&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:20858735&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/del&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;20173098&lt;/del&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA: Protected &quot;2gv2&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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				<updated>2012-07-25T19:18:40Z</updated>
		
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