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		<title>OCA at 06:50, 27 June 2018</title>
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		<title>OCA at 09:31, 11 September 2015</title>
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		<title>OCA at 08:39, 16 January 2015</title>
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				<updated>2015-01-16T08:39:19Z</updated>
		
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		<title>OCA at 10:13, 30 September 2014</title>
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				<updated>2014-09-30T10:13:19Z</updated>
		
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		<summary type="html">&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/2him&quot; title=&quot;2him&quot;&gt;2him&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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		<title>OCA at 05:41, 19 April 2009</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=2him&amp;diff=901480&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA at 16:47, 17 February 2009</title>
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		<title>OCA at 23:50, 28 July 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;AnsA is the cytoplasmic asparaginase from Escherichia coli involved in intracellular asparagine utilization. Analytical ultracentifugation and X&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ray crystallography reveal that AnsA forms a tetrameric structure as a dimer of two intimate dimers. Kinetic analysis of the enzyme reveals that AnsA is positively cooperative, displaying a sigmoidal substrate dependence curve with an [S](0.5) of 1 mM L&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;asparagine and a Hill coefficient (n(H)) of 2.6. Binding of L-asparagine to an allosteric site was observed in the crystal structure concomitant with a reorganization of the quarternary structure, relative to the apo enzyme. &lt;/del&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;carboxyl group of the bound asparagine makes salt bridges and hydrogen bonds to Arg240&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;while &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;N(delta2) nitrogen interacts with Thr162. Mutation of Arg240 &lt;/del&gt;to &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Ala increases &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[S]&lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;0&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;5&lt;/del&gt;) &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;value to 5.9 mM&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;presumably by reducing &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;affinity of the site for L-asparagine, although the enzyme retains cooperativity&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Mutation of Thr162 to Ala results in an active enzyme with no cooperativity. Transmission of the signal from the allosteric site to the active site appears to involve subtle interactions at the dimer&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;dimer interface and relocation of Gln118 into the vicinity of the active site to position the probable catalytic water molecule. These data define the structural basis for the cooperative regulation of the intracellular asparaginase that is required for proper functioning within the cell.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;line below this paragraph, {{ABSTRACT_PUBMED_17451745}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract &lt;/ins&gt;to the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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