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		<title>OCA at 07:45, 8 April 2020</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 08:13, 4 July 2018</title>
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		<title>OCA at 09:07, 16 January 2015</title>
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		<title>OCA at 12:27, 7 January 2013</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Kang, T S.]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Kang, T S.]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 13:10, 28 July 2008</title>
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				<updated>2008-07-28T13:10:47Z</updated>
		
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Alpha&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;conotoxins isolated from Conus venoms contain 11&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;19 residues and preferentially fold into the globular conformation that possesses a specific disulfide pairing pattern (C1-3&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;C2-4). We and others isolated a new family of chi-conotoxins (also called lambda conotoxins) with the conserved cysteine framework of alpha-conotoxins but with alternative disulfide pairing (C1-4&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;C2-3) resulting in &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ribbon conformation. In both families, disulfide pairing and hence folding are important for their biological potency. By comparing &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;structural differences, we identified potential structural determinants responsible for the folding tendencies of these conotoxins. We examined the role of conserved proline in the first intercysteine loop and the conserved C-terminal amide &lt;/del&gt;on &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;folding patterns of synthetic analogues of ImI conotoxin by comparing the isoforms with the regiospecifically synthesized conformers. Deamidation &lt;/del&gt;at &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the C-terminus and substitution of proline in the first intercysteine loop switch the folding pattern from the globular form of alpha-conotoxins to the ribbon form of chi&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;lambda-conotoxins. The findings are corroborated by reciprocal folding of CMrVIA chi&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;lambda-conotoxins&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Substitution of Lys-6 from the first intercysteine loop of CMrVIA conotoxin with proline&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;as well as &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;inclusion of an amidated C-terminal shifted the folding preference of CMrVIA conotoxin from its native ribbon conformation toward the globular conformation&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Binding assays of ImI conotoxin analogues with Aplysia and Bulinus acetylcholine binding protein indicate that both these substitutions and their consequent conformational change substantially impact the binding affinity of ImI conotoxin. These results strongly indicate that the first intercysteine loop proline and C&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;terminal amidation act as conformational switches in alpha&lt;/del&gt;- &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and chi/lambda-conotoxins.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_17315952}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract to &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;(as it appears &lt;/ins&gt;on &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed &lt;/ins&gt;at &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;http:&lt;/ins&gt;//&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;www&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pubmed.gov)&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;where 17315952 is &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed ID number&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;--&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==About this Structure==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==About this Structure==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Full &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;crystallographic &lt;/del&gt;information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2IFZ OCA]. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Full &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;experimental &lt;/ins&gt;information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2IFZ OCA]. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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