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		<title>2jib - Revision history</title>
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		<title>OCA at 14:50, 13 December 2023</title>
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		<title>OCA at 06:29, 11 July 2018</title>
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		<title>OCA at 17:35, 10 September 2015</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 09:13, 3 October 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Despite more than five decades of extensive studies of thiamin diphosphate (ThDP) enzymes, there remain many uncertainties as to how these enzymes achieve their rate enhancements. Here, we present a clear picture of catalysis for the simple nonoxidative decarboxylase, oxalyl-coenzyme A (CoA) decarboxylase, based on crystallographic snapshots along the catalytic cycle and kinetic data on active site mutants. First, we provide crystallographic evidence that, upon binding of oxalyl-CoA, the C-terminal 13 residues fold over the substrate, aligning the substrate alpha-carbon for attack by the ThDP-C2 atom. The second structure presented shows a covalent reaction intermediate after decarboxylation, interpreted as being nonplanar. Finally, the structure of a product complex is presented. In accordance with mutagenesis data, no side chains of the enzyme are implied to directly participate in proton transfer except the glutamic acid (Glu-56), which promotes formation of the 1',4'-iminopyrimidine tautomer of ThDP needed for activation.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Despite more than five decades of extensive studies of thiamin diphosphate (ThDP) enzymes, there remain many uncertainties as to how these enzymes achieve their rate enhancements. Here, we present a clear picture of catalysis for the simple nonoxidative decarboxylase, oxalyl-coenzyme A (CoA) decarboxylase, based on crystallographic snapshots along the catalytic cycle and kinetic data on active site mutants. First, we provide crystallographic evidence that, upon binding of oxalyl-CoA, the C-terminal 13 residues fold over the substrate, aligning the substrate alpha-carbon for attack by the ThDP-C2 atom. The second structure presented shows a covalent reaction intermediate after decarboxylation, interpreted as being nonplanar. Finally, the structure of a product complex is presented. In accordance with mutagenesis data, no side chains of the enzyme are implied to directly participate in proton transfer except the glutamic acid (Glu-56), which promotes formation of the 1',4'-iminopyrimidine tautomer of ThDP needed for activation.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 10:01, 30 April 2014</title>
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				<updated>2014-04-30T10:01:05Z</updated>
		
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[2jib]] is a 2 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Oxalobacter_formigenes Oxalobacter formigenes]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2JIB OCA]. &amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[2jib]] is a 2 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Oxalobacter_formigenes Oxalobacter formigenes]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2JIB OCA]. &amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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