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		<title>OCA at 10:13, 12 May 2021</title>
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		<title>OCA at 00:44, 10 September 2015</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 14:29, 24 December 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;===Solid-state NMR structure of the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;membrane anchor &lt;/del&gt;domain of the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;trimeric autotransporter &lt;/del&gt;YadA&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;===&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;== Structural highlights ==&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_23142870}}&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;table&amp;gt;&amp;lt;tr&amp;gt;&amp;lt;td colspan='2'&amp;gt;[[&lt;/ins&gt;2lme&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;]] is a 3 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Yersinia_enterocolitica_subsp._enterocolitica_8081 Yersinia enterocolitica subsp. enterocolitica 8081]. Full experimental information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2LME OCA]. For a &amp;lt;b&amp;gt;guided tour on the structure components&amp;lt;/b&amp;gt; use [http://oca.weizmann.ac.il/oca-docs/fgij/fg.htm?mol=2LME FirstGlance]. &amp;lt;br&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;== Publication Abstract from PubMed ==&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Membrane proteins are largely underrepresented among available atomic-resolution structures. The use of detergents in protein purification procedures hinders the formation of well-ordered crystals for X-ray crystallography and leads to slower molecular tumbling, impeding the application of solution-state NMR. &lt;/ins&gt;Solid&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;-state magic-angle spinning NMR spectroscopy is an emerging method for membrane-protein structural biology that can overcome these technical problems. Here we present the solid&lt;/ins&gt;-state NMR structure of the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;transmembrane &lt;/ins&gt;domain of the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Yersinia enterocolitica adhesin A (&lt;/ins&gt;YadA&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;). The sample was derived from crystallization trials that yielded only poorly diffracting microcrystals. We solved the structure using a single, uniformly (13)C- and (15)N-labeled sample. In addition, solid-state NMR allowed us to acquire information on the flexibility and mobility of parts of the structure, which, in combination with evolutionary conservation information, presents new insights into the autotransport mechanism of YadA.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 13:54, 8 November 2012</title>
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		<title>OCA at 05:10, 8 March 2012</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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