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		<title>OCA at 07:35, 22 August 2018</title>
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		<title>OCA at 23:53, 24 December 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 03:49, 29 September 2014</title>
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		<title>OCA at 00:46, 28 July 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Several unique protein folds that catalyze the hydrolysis of phosphodiester bonds have arisen independently in nature&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;including the PD(D/E)XK superfamily (typified by type II restriction endonucleases and many recombination and repair enzymes) and the HNH superfamily (found in an equally wide array of enzymes&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;including bacterial colicins and homing endonucleases). Whereas &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;identity and position of catalytic residues within &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PD&lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;D&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;E)XK superfamily are highly variable, the active sites of HNH nucleases are much more strongly conserved&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;In this study, the ability of an HNH nuclease to tolerate a mutation of its most conserved catalytic residue (its histidine general base&lt;/del&gt;), &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and the mechanism of the most active enzyme variant, were characterized. Conversion of this residue into several altered chemistries, glutamine, lysine, or glutamate, resulted in measurable activity. The histidine to glutamine mutant displays the highest residual activity and a pH profile similar to that of the wild-type enzyme. This activity &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;dependent on &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;presence of a neighboring imidazole ring, which has taken over as a less efficient general base for the reaction&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;This result implies that mutational pathways to alternative HNH&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;derived catalytic sites do exist but are not as extensively or successfully diverged or reoptimized in nature as variants of the PD(D/E)XK nuclease superfamily. This is possibly due to multiple steric constraints placed on the compact HNH motif, which is simultaneously involved in protein folding, DNA binding, and catalysis, as well as the use of a planar, aromatic imidazole group as a general base.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_17516660}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract to &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;as it appears on PubMed at http:&lt;/ins&gt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;/www&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pubmed.gov&lt;/ins&gt;), &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;where 17516660 &lt;/ins&gt;is the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed ID number&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;-&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_17516660}}&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Sun May  4 10&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;23&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;25 &lt;/del&gt;2008''&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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