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		<title>2pfi - Revision history</title>
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		<title>OCA at 09:09, 21 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The cytoplasmic domains of ClC chloride channels and transporters are ubiquitously found in eukaryotic family members and have been suggested to be involved in the regulation of ion transport. All cytoplasmic ClC domains share a conserved scaffold that contains a pair of CBS motifs. Here we describe the structure of the cytoplasmic component of the human chloride channel ClC-Ka at 1.6 A resolution. The structure reveals a dimeric organization of the domain that is unusual for CBS motif containing proteins. Using a biochemical approach combining mutagenesis, crosslinking, and analytical ultracentrifugation, we demonstrate that the interaction interface is preserved in solution and that the distantly related channel ClC-0 likely exhibits a similar structural organization. Our results reveal a conserved interaction interface that relates the cytoplasmic domains of ClC proteins and establish a structural relationship that is likely general for this important family of transport proteins.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The structure of the cytoplasmic domain of the chloride channel ClC-Ka reveals a conserved interaction interface.,Markovic S, Dutzler R Structure. 2007 Jun;15(6):715-25. PMID:17562318&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:17562318&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;From MEDLINE&amp;amp;reg;/PubMed&amp;amp;reg;, a database of the U.S. National Library of Medicine.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 15:22, 17 June 2021</title>
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		<title>OCA at 06:06, 11 September 2015</title>
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		<title>OCA at 16:32, 19 January 2015</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 19:19, 30 September 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/CLCKA_HUMAN CLCKA_HUMAN]] Defects in CLCNKA are a cause of Bartter syndrome type 4B (BS4B) [MIM:[http://omim.org/entry/613090 613090]]. A digenic, recessive disorder characterized by impaired salt reabsorption in the thick ascending loop of Henle with pronounced salt wasting, hypokalemic metabolic alkalosis, and varying degrees of hypercalciuria. Bartter syndrome type 4B is associated with sensorineural deafness.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:18310267&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:15044642&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;tr&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockLbl&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;b&amp;gt;[[Gene|Gene:]]&amp;lt;/b&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockDat&amp;quot;&amp;gt;CLCNKA ([http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?mode=Info&amp;amp;srchmode=5&amp;amp;id=9606 Homo sapiens])&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;ref group=&amp;quot;xtra&amp;quot;&amp;gt;PMID:017562318&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/del&gt;&amp;lt;references &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;group=&amp;quot;xtra&amp;quot;&lt;/del&gt;/&amp;gt;&amp;lt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;references&lt;/del&gt;/&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 01:15, 25 March 2013</title>
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		<title>OCA: Protected &quot;2pfi&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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		<title>OCA at 11:38, 7 January 2013</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;You may change the PDB parameter (which sets the PDB file loaded into the applet) &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;===Crystal structure of the cytoplasmic domain of the human chloride channel ClC-Ka===&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;===Crystal structure of the cytoplasmic domain of the human chloride channel ClC-Ka===&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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