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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 09:00, 29 August 2018</title>
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		<title>OCA at 11:44, 11 September 2015</title>
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		<title>OCA at 16:00, 25 December 2014</title>
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		<title>OCA at 19:06, 30 September 2014</title>
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				<updated>2014-09-30T19:06:24Z</updated>
		
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		<title>OCA at 19:10, 17 February 2009</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 02:13, 29 July 2008</title>
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				<updated>2008-07-29T02:13:36Z</updated>
		
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Streptogrisin B (SGPB) has served as one of the models for studying the catalytic activities of serine peptidases. Here we report its native crystal structures at pH 4.2 at a resolution of 1.18A&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and at pH 7.3 at a resolution of 1.23A. Unexpectedly&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;outstanding electron density peaks occurred in &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;active site and &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;substrate-binding region of SGPB in the computed maps at both pHs. The densities at pH 4.2 were assigned &lt;/del&gt;as &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;a tetrapeptide, Asp-Ala-Ile-Tyr, whereas those &lt;/del&gt;at &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pH 7&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;3 were assigned as a tyrosine molecule and a leucine molecule existing at equal occupancies in both of the SGPB molecules in the asymmetric unit&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Refinement with relaxed geometric restraints resulted in molecular structures representing mixtures of the second tetrahedral intermediates and the enzyme-product complexes of SGPB existing in a pH-dependent equilibrium. Structural comparisons with the complexes of SGPB with turkey ovomucoid third domain (OMTKY3&lt;/del&gt;) &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and its variants have shown that&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;upon &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;formation of the tetrahedral intermediate, residues Glu192A to Gly193 of SGPB move towards the alpha&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;carboxylate O of residue P1 of the bound species, and adjustments in the side&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;chain conformational angles of His57 and Ser195 of SGPB favor the progression of the catalytic mechanism of SGPB.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_18157955}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract to &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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