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		<title>OCA at 22:58, 10 September 2015</title>
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		<title>OCA at 14:29, 19 January 2015</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 18:29, 30 September 2014</title>
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				<updated>2014-09-30T18:29:59Z</updated>
		
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		<title>OCA at 11:11, 28 July 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;MeaB is an auxiliary protein that plays a crucial role in the protection and assembly of the B(12)&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;dependent enzyme methylmalonyl&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;CoA mutase. Impairments in the human homologue of MeaB, MMAA, lead to methylmalonic aciduria, an inborn error of metabolism. To explore the role of &lt;/del&gt;this &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;metallochaperone&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;its structure was solved in the nucleotide-free form&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;as well as in &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;presence of product, GDP. MeaB is a homodimer, with each subunit containing a central alpha/beta-core G domain that is typical of &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;GTPase family, &lt;/del&gt;as &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;well as alpha-helical extensions &lt;/del&gt;at &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the N and C termini that are not found in other metalloenzyme chaperone GTPases&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The C-terminal extension appears to be essential for nucleotide-independent dimerization&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and the N-terminal region &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;implicated in protein-protein interaction with its partner protein, methylmalonyl-CoA mutase. The structure of MeaB confirms that it is a member of &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;G3E family of P-loop GTPases, which contains other putative metallochaperones HypB, CooC, and UreG&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Interestingly, the so&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;called switch regions, responsible for signal transduction following GTP hydrolysis, are found at the dimer interface of MeaB instead of being positioned at the surface of the protein where its partner protein methylmalonyl&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;CoA mutase should bind. This observation suggests a large conformation change of MeaB must occur between the GDP- and GTP-bound forms of this protein. Because of their high sequence homology, the missense mutations in MMAA that result in methylmalonic aciduria have been mapped onto MeaB and, in conjunction with mutagenesis data, provide possible explanations for the pathology of this disease.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The line below &lt;/ins&gt;this &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_17728257}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract to &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;--&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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