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		<title>OCA at 18:28, 8 February 2016</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 02:01, 1 October 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA: Protected &quot;2v5m&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 21:28, 7 January 2013</title>
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		<title>OCA at 23:29, 16 February 2009</title>
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		<title>OCA at 02:42, 28 July 2008</title>
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				<updated>2008-07-28T02:42:14Z</updated>
		
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Dscam gene gives rise to thousands of diverse cell surface receptors thought to provide homophilic and heterophilic recognition specificity for neuronal wiring and immune responses. Mutually exclusive splicing allows for the generation of sequence variability in three immunoglobulin ecto-domains&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;D2&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;D3 and D7. We report X-ray structures of &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;amino-terminal four immunoglobulin domains &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;D1-D4) of two distinct Dscam isoforms. The structures reveal a horseshoe configuration, with variable residues of D2 and D3 constituting two independent surface epitopes &lt;/del&gt;on &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;either side of the receptor&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Both isoforms engage in homo-dimerization coupling variable domain D2 with D2, and D3 with D3&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;These interactions involve symmetric&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;antiparallel pairing of identical peptide segments from epitope I that are unique to each isoform&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Structure&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;guided mutagenesis and swapping of peptide segments confirm that epitope I, but not epitope II, confers homophilic binding specificity of full&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;length Dscam receptors. Phylogenetic analysis shows strong selection of matching peptide sequences only for epitope I. We propose that peptide complementarity of variable residues in epitope I of Dscam is essential for homophilic binding specificity.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_17721508}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds the Publication Abstract to &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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