2v6b (Italian) - Revision history

Eran Hodis: /* STRUTTURA CRISTALLINA DELLA LACTATE DEHYDROGENASE DI ''DEINOCOCCUS RADIODURANS'' (FORMA APO) */

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STRUTTURA CRISTALLINA DELLA LACTATE DEHYDROGENASE DI ''DEINOCOCCUS RADIODURANS'' (FORMA APO)

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-	~~L'enzima lactate dehydrogenase~~ (~~LDH~~) catalizza la conversione del pyruvate al lactate con ossidazione concomitante di NADH durante l'ultimo passo nella glicolisi anaerobica. In questi studi, noi presentiamo un'analisi biochimica e strutturale comparata di varie LDH adatte funzionalmente a una grande serie di temperature. Gli enzimi erano quelle di ''Champsocephalus gunnari'' (un pesce dell'Antartico), di ''Deinococcus radiodurans'' (un batterio mesofilo) e di ''Thermus thermophilus'' (un batterio ipertermofilo). I parametri di attivazione termodinamica di queste LDH indicano che l'adattamento alla temperatura da caldo alle condizioni fredde erano dovuti ad un calo nell'entalpia di attivazione ed ad un aumento nell'entropia di attivazione. Le strutture cristalline di queste LDH sono stato risolte. Paragoni per paia, al livello strutturale, tra la LDH ipertermofila contro la LDH mesofila, e la LDH mesofila contro la LDH psicrofila, hanno rivelato che l'adattamento alla temperatura è dovuto ad alcune sostituzioni di amino acidi che sono localizzate in regioni critiche dell'enzima. Queste sostituzioni, ciascuna che ha effetti che si accumulano, gioccano un ruolo nella stabilità conformazionale o nella flessibilità locale, o nell'ambo. Andando dalle LDH adattate al caldo a quelle adattate al freddo, le varie sostituzioni hanno ridotto il numero di paia di ioni, ridotto la taglia di reti ioniche, creato interazioni sfavorevoli che implicano residui caricati, e indotto forte disordine locale. L'analisi delle LDH adattate a temperature estreme ha messo luce su come processi evolutivi spostano l'equilibrio sottile tra la stabilità generale e la flessibilità di un enzima.	+	{{ABSTRACT_PUBMED_17936781_(Italian)}}

-	Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.	+	Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.

	==A proposito di questa Struttura==		==A proposito di questa Struttura==

Fred Vellieux at 21:30, 23 November 2009

2009-11-23T21:30:39Z

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-	Replace the PDB id (use lowercase!) after the STRUCTURE_ and after PDB= to load
-	and display another structure.
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-	L'enzima lactate dehydrogenase (LDH) catalizza la conversione del pyruvate al lactate con ossidazione concomitante di NADH durante l'ultimo passo nella glicolisi anaerobica. In questi studi, noi presentiamo un'analisi biochimica e strutturale comparata di varie LDH adatte funzionalmente a una grande serie di temperature. Gli enzimi erano quelle di ''Champsocephalus gunnari'' (un pesce dell'Antartico), di ''Deinococcus radiodurans'' (un batterio mesofilo) e di ''Thermus thermophilus'' (un batterio ipertermofilo). I parametri di attivazione termodinamica di queste LDH indicano che l'adattamento alla temperatura da caldo alle condizioni fredde erano dovuti ad un calo nell'entalpia di attivazione ed ad un aumento nell'entropia di attivazione. Le strutture cristalline di queste LDH sono stato risolte. Paragoni per paia, al livello strutturale, tra la LDH ipertermofila contro la LDH mesofila, e la LDH mesofila contro la LDH psicrofila, hanno rivelato che l'adattamento alla temperatura Ã¨ dovuto ad alcune sostituzioni di amino acidi che sono localizzate in regioni critiche dell'enzima. Queste sostituzioni, ciascuna che ha effetti che si accumulano, gioccano un ruolo nella ~~stabilitÃ~~ conformazionale o nella ~~flessibilitÃ~~ locale, o nell'ambo. Andando dalle LDH adattate al caldo a quelle adattate al freddo, le varie sostituzioni hanno ridotto il numero di paia di ioni, ridotto la taglia di reti ioniche, creato interazioni sfavorevoli che implicano residui caricati, e indotto forte disordine locale. L'analisi delle LDH adattate a temperature estreme ha messo luce su come processi evolutivi spostano l'equilibrio sottile tra la ~~stabilitÃ~~ generale e la ~~flessibilitÃ~~ di un enzima.	+	L'enzima lactate dehydrogenase (LDH) catalizza la conversione del pyruvate al lactate con ossidazione concomitante di NADH durante l'ultimo passo nella glicolisi anaerobica. In questi studi, noi presentiamo un'analisi biochimica e strutturale comparata di varie LDH adatte funzionalmente a una grande serie di temperature. Gli enzimi erano quelle di ''Champsocephalus gunnari'' (un pesce dell'Antartico), di ''Deinococcus radiodurans'' (un batterio mesofilo) e di ''Thermus thermophilus'' (un batterio ipertermofilo). I parametri di attivazione termodinamica di queste LDH indicano che l'adattamento alla temperatura da caldo alle condizioni fredde erano dovuti ad un calo nell'entalpia di attivazione ed ad un aumento nell'entropia di attivazione. Le strutture cristalline di queste LDH sono stato risolte. Paragoni per paia, al livello strutturale, tra la LDH ipertermofila contro la LDH mesofila, e la LDH mesofila contro la LDH psicrofila, hanno rivelato che l'adattamento alla temperatura è dovuto ad alcune sostituzioni di amino acidi che sono localizzate in regioni critiche dell'enzima. Queste sostituzioni, ciascuna che ha effetti che si accumulano, gioccano un ruolo nella stabilità conformazionale o nella flessibilità locale, o nell'ambo. Andando dalle LDH adattate al caldo a quelle adattate al freddo, le varie sostituzioni hanno ridotto il numero di paia di ioni, ridotto la taglia di reti ioniche, creato interazioni sfavorevoli che implicano residui caricati, e indotto forte disordine locale. L'analisi delle LDH adattate a temperature estreme ha messo luce su come processi evolutivi spostano l'equilibrio sottile tra la stabilità generale e la flessibilità di un enzima.

	Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.		Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.

Fred Vellieux at 18:21, 22 November 2009

2009-11-22T18:21:40Z

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-	[[Category: ~~Champsocephalus gunnari~~]]	+	[[Category: Deinococcus radiodurans]]
	[[Category: L-lactate dehydrogenase]]		[[Category: L-lactate dehydrogenase]]
	[[Category: Coquelle, N.]]		[[Category: Coquelle, N.]]
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Replace the PDB id (use lowercase!) after the STRUCTURE_ and after PDB= to load
and display another structure.

{{Seed}}
[[Image:2v6b.png|left|200px]]


{{STRUCTURE_2v6b| PDB=2v6b | SCENE= }}

===STRUTTURA CRISTALLINA DELLA LACTATE DEHYDROGENASE DI ''DEINOCOCCUS RADIODURANS'' (FORMA APO)===

L'enzima lactate dehydrogenase (LDH) catalizza la conversione del pyruvate al lactate con ossidazione concomitante di NADH durante l'ultimo passo nella glicolisi anaerobica. In questi studi, noi presentiamo un'analisi biochimica e strutturale comparata di varie LDH adatte funzionalmente a una grande serie di temperature. Gli enzimi erano quelle di ''Champsocephalus gunnari'' (un pesce dell'Antartico), di ''Deinococcus radiodurans'' (un batterio mesofilo) e di ''Thermus thermophilus'' (un batterio ipertermofilo). I parametri di attivazione termodinamica di queste LDH indicano che l'adattamento alla temperatura da caldo alle condizioni fredde erano dovuti ad un calo nell'entalpia di attivazione ed ad un aumento nell'entropia di attivazione. Le strutture cristalline di queste LDH sono stato risolte. Paragoni per paia, al livello strutturale, tra la LDH ipertermofila contro la LDH mesofila, e la LDH mesofila contro la LDH psicrofila, hanno rivelato che l'adattamento alla temperatura Ã¨ dovuto ad alcune sostituzioni di amino acidi che sono localizzate in regioni critiche dell'enzima. Queste sostituzioni, ciascuna che ha effetti che si accumulano, gioccano un ruolo nella stabilitÃ conformazionale o nella flessibilitÃ locale, o nell'ambo. Andando dalle LDH adattate al caldo a quelle adattate al freddo, le varie sostituzioni hanno ridotto il numero di paia di ioni, ridotto la taglia di reti ioniche, creato interazioni sfavorevoli che implicano residui caricati, e indotto forte disordine locale. L'analisi delle LDH adattate a temperature estreme ha messo luce su come processi evolutivi spostano l'equilibrio sottile tra la stabilitÃ generale e la flessibilitÃ di un enzima.

Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.

==A proposito di questa Struttura==
2V6b è una struttura a 4 catene di sequenze di [http://en.wikipedia.org/wiki/Deinococcus_radiodurans Deinococcus radiodurans]. Dalle informazioni cristallografiche completi sono disponibili su [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2V6B OCA].

==Riferimento==
<ref group="xtra">PMID:17936781</ref><references group="xtra"/>
[[Category: Champsocephalus gunnari]]
[[Category: L-lactate dehydrogenase]]
[[Category: Coquelle, N.]]
[[Category: Madern, D.]]
[[Category: Vellieux, F.]]
[[Category: Cytoplasm]]
[[Category: Fish]]
[[Category: Glycolysis]]
[[Category: Lactate dehydrogenase]]
[[Category: Ldh]]
[[Category: Nad]]
[[Category: Oxidoreductase]]
[[Category: Psychrophile]]

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