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		<title>2vj0 - Revision history</title>
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		<title>OCA at 15:21, 13 December 2023</title>
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Adaptor protein complexes function in protein transport via transport vesicles in different membrane traffic pathways. Adaptor protein complexes are vesicle coat components and appear to be involved &lt;/ins&gt;in &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;cargo selection &lt;/ins&gt;and &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;vesicle formation&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;AP-2 is involved in clathrin-dependent endocytosis in which cargo proteins are incorporated into vesicles surrounded by clathrin (clathrin-coated vesicles, CCVs) which are destined for fusion with &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;early endosome. The clathrin lattice serves as a mechanical scaffold but is itself unable to bind directly to &lt;/ins&gt;membrane &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;components. Clathrin-&lt;/ins&gt;associated &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adaptor protein &lt;/ins&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;AP&lt;/ins&gt;) &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;complexes which can bind directly to both the clathrin lattice and to the lipid and protein components of membranes are considered to be the major clathrin adaptors contributing the CCV formation&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;AP-2 also serves as a cargo receptor to selectively sort the membrane proteins involved in receptor-mediated endocytosis&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;AP-2 seems to play a role in the recycling of synaptic vesicle membranes from the presynaptic surface&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;AP-2 recognizes Y-X-X-[FILMV&lt;/ins&gt;] &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;(Y-X-X-Phi) and [ED&lt;/ins&gt;]-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;X-X-X-L-[LI] endocytosis signal motifs within the cytosolic tails of transmembrane cargo molecules. AP-2 may also play &lt;/ins&gt;a role in &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;maintaining normal post-endocytic trafficking through the ARF6-regulated, non-&lt;/ins&gt;clathrin &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pathway. The AP&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2 alpha subunit binds polyphosphoinositide-containing lipids, positioning AP-2 on the membrane&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The AP-2 alpha subunit acts via its C-terminal appendage domain as a scaffolding platform for endocytic accessory proteins. The AP-2 alpha and AP-2 sigma subunits are thought to contribute to the recognition of the [ED]-X-X-X-L-[LI] motif.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10459011&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:14745134&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:15473838&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 11:38, 30 March 2022</title>
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		<title>OCA at 08:00, 25 June 2020</title>
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		<title>OCA at 20:46, 19 September 2018</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 01:56, 1 October 2014</title>
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				<updated>2014-10-01T01:56:18Z</updated>
		
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;===CRYSTAL STRUCTURE OF THE ALPHA-ADAPTIN APPENDAGE DOMAIN&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;FROM THE AP2 ADAPTOR COMPLEX, IN COMPLEX WITH AN FXDNF PEPTIDE FROM AMPHIPHYSIN1 AND A WVXF PEPTIDE FROM SYNAPTOJANIN P170===&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;From MEDLINE&amp;amp;reg;/PubMed&amp;amp;reg;&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;a database of the U.S. National Library of Medicine.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;About this Structure&lt;/del&gt;==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;References &lt;/ins&gt;==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2vj0&lt;/del&gt;]] &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;is a 3 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Mus_musculus Mus musculus]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2VJ0 OCA]. &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;references&lt;/ins&gt;/&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;__TOC__&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Reference&lt;/del&gt;==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;StructureSection&lt;/ins&gt;&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 14:37, 17 February 2009</title>
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