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		<title>3anx - Revision history</title>
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		<title>OCA at 14:31, 1 November 2023</title>
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		<title>OCA at 12:24, 29 July 2020</title>
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		<title>OCA at 07:51, 4 August 2016</title>
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				<updated>2016-08-04T07:51:57Z</updated>
		
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 07:05, 25 December 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==Function==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&amp;lt;tr id='ligand'&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockLbl&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;b&amp;gt;[[Ligand|Ligands:]]&amp;lt;/b&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockDat&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;scene name='pdbligand=MTA:5-DEOXY-5-METHYLTHIOADENOSINE'&amp;gt;MTA&amp;lt;/scene&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/SPEE_THET8 SPEE_THET8]] Catalyzes the production of spermidine from putrescine and decarboxylated S-adenosylmethionine (dcSAM), which serves as an aminopropyl donor. Has broad substrate specificity. Is also active with agmatine and norspermidine. Has lower activity with homospermidine, mitsubishine and thermine.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:21458463&amp;lt;/ref&amp;gt;  &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/SPEE_THET8 SPEE_THET8]] Catalyzes the production of spermidine from putrescine and decarboxylated S-adenosylmethionine (dcSAM), which serves as an aminopropyl donor. Has broad substrate specificity. Is also active with agmatine and norspermidine. Has lower activity with homospermidine, mitsubishine and thermine.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:21458463&amp;lt;/ref&amp;gt;  &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Publication Abstract from PubMed ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;To maintain functional conformations of DNA and RNA in high-temperature environments, an extremely thermophilic bacterium, Thermus thermophilus, employs a unique polyamine biosynthetic pathway and produces more than 16 types of polyamines. In the thermophile genome, only one spermidine synthase homolog (SpeE) was found and it was shown to be a key enzyme in the pathway. The catalytic assay of the purified enzyme revealed that it utilizes triamines (norspermidine and spermidine) and agmatine as acceptors in its aminopropyl transfer reaction; therefore, the enzyme was denoted as a triamine/agmatine aminopropyltransferase (TAAPT). We determined the crystal structures of the enzyme complexed with and without the aminopropyl group donor S-adenosylmethionine. Despite sequence and structural similarity with spermidine synthases from other organisms, a novel C-terminal beta-sheet and differences in the catalytic site were observed. The C-terminal module interacts with the gatekeeping loop and fixes the open conformation of the loop to recognize larger polyamine substrates such as agmatine and spermidine. Additional computational docking studies suggest that the structural differences of the catalytic site also contribute to recognition of the aminopropyl/aminobutyl or guanidium moiety of the substrates of TAAPT. These results explain in part the extraordinarily diverse polyamine spectrum found in T. thermophilus.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;==About this Structure==&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Crystal structures and enzymatic properties of &lt;/ins&gt;a &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;triamine/agmatine aminopropyltransferase &lt;/ins&gt;from &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Thermus thermophilus&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;,Ohnuma M, Ganbe T, Terui Y, Niitsu M, Sato T, Tanaka N, Tamakoshi M, Samejima K, Kumasaka T, Oshima T J Mol Biol&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2011 May 20;408(5)&lt;/ins&gt;:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;971-86&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Epub 2011 Mar 31&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PMID:21458463&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:21458463&amp;lt;&lt;/ins&gt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[3anx]] is a 2 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Thermus_thermophilus Thermus thermophilus&lt;/del&gt;]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=3ANX OCA]. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[3anx]] is a 2 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Thet8 Thet8&lt;/ins&gt;]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=3ANX OCA]. &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3anx&amp;diff=1153636&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA at 08:14, 8 December 2010</title>
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