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		<title>OCA at 15:58, 4 October 2023</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 13:29, 5 August 2016</title>
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		<title>OCA at 21:35, 3 January 2015</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 11:06, 14 May 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Previous studies of complexes of Mycobacterium tuberculosis PanK (MtPanK) with nucleotide diphosphates and nonhydrolysable analogues of nucleoside triphosphates in the presence or the absence of pantothenate established that the enzyme has dual specificity for ATP and GTP, revealed the unusual movement of ligands during enzyme action and provided information on the effect of pantothenate on the location and conformation of the nucleotides at the beginning and the end of enzyme action. The X-ray analyses of the binary complexes of MtPanK with pantothenate, pantothenol and N-nonylpantothenamide reported here demonstrate that in the absence of nucleotide these ligands occupy, with a somewhat open conformation, a location similar to that occupied by phosphopantothenate in the `end' complexes, which differs distinctly from the location of pantothenate in the closed conformation in the ternary `initiation' complexes. The conformation and the location of the nucleotide were also different in the initiation and end complexes. An invariant arginine appears to play a critical role in the movement of ligands that takes place during enzyme action. The work presented here completes the description of the locations and conformations of nucleoside diphosphates and triphosphates and pantothenate in different binary and ternary complexes, and suggests a structural rationale for the movement of ligands during enzyme action. The present investigation also suggests that N-alkylpantothenamides could be phosphorylated by the enzyme in the same manner as pantothenate.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 06:24, 17 August 2011</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 06:37, 23 March 2011</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3avq&amp;diff=1214643&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA: Protected &quot;3avq&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/3avq&quot; title=&quot;3avq&quot;&gt;3avq&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3avq&amp;diff=1214642&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3avq is ON HOLD   Authors: Chetnani, B. , Kumar, P., Chhibber, M. , Surolia, A., Vijayan, M.  Description: Pantothenate kinase from Mycobacterium tube...</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3avq is ON HOLD   Authors: Chetnani, B. , Kumar, P., Chhibber, M. , Surolia, A., Vijayan, M.  Description: Pantothenate kinase from Mycobacterium tube...&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;'''Unreleased structure'''&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
The entry 3avq is ON HOLD &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Authors: Chetnani, B. , Kumar, P., Chhibber, M. , Surolia, A., Vijayan, M.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Description: Pantothenate kinase from Mycobacterium tuberculosis (MtPanK) in complex with N9-Pan&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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