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		<title>OCA at 12:05, 30 August 2023</title>
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		<title>OCA at 18:56, 20 October 2021</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 07:28, 5 August 2016</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&amp;lt;tr id='ligand'&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockLbl&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;b&amp;gt;[[Ligand|Ligands:]]&amp;lt;/b&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockDat&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;scene name='pdbligand=FMT:FORMIC+ACID'&amp;gt;FMT&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=SO4:SULFATE+ION'&amp;gt;SO4&amp;lt;/scene&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&amp;lt;tr id='ligand'&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockLbl&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;b&amp;gt;[[Ligand|Ligands:]]&amp;lt;/b&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockDat&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;scene name='pdbligand=FMT:FORMIC+ACID'&amp;gt;FMT&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=SO4:SULFATE+ION'&amp;gt;SO4&amp;lt;/scene&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 16:53, 25 December 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 21:23, 2 October 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;3bav&lt;/del&gt;]] &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;is a 2 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Homo_sapiens Homo sapiens]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=3BAV OCA]. &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;references&lt;/ins&gt;/&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;__TOC__&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Reference&lt;/del&gt;==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;StructureSection&lt;/ins&gt;&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<summary type="html">&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/3bav&quot; title=&quot;3bav&quot;&gt;3bav&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 20:19, 7 January 2013</title>
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				<updated>2013-01-07T20:19:47Z</updated>
		
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;(as it appears on PubMed at http://www.pubmed.gov), where 18308335 is the PubMed ID number.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;'''&lt;/del&gt;Crystal structure of L26A/D28N mutant of Human acidic fibroblast growth factor&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;'''&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;===&lt;/ins&gt;Crystal structure of L26A/D28N mutant of Human acidic fibroblast growth factor&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;===&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Turn secondary structure is essential to the formation of globular protein architecture. Turn structures are&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;however, much more complex than either alpha-helix or beta-sheet&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;thermodynamics and folding kinetics are poorly understood. Type I beta-turns are &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;most common type of reverse turn, and they exhibit a statistical consensus sequence of Asx-Pro-Asx-Gly &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;where Asx is Asp or Asn). A comprehensive series of individual and combined Asx mutations has been constructed within three separate type I 3&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;5 G1 bulge beta-turns in human fibroblast growth factor-1, and their effects on structure, stability, and folding have been determined&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The results show a fundamental logical OR relationship between the Asx residues in the motif, involving H-bond interactions with main-chain amides within the turn&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;These interactions can be modulated by additional interactions with residues adjacent to the turn at positions i+4 and i+6. The results show that the Asx residues in the turn motif make a substantial contribution to the overall stability of the protein&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and the Asx logical OR relationship defines a redundant system that can compensate for deleterious point mutations. The results also show that the stability of the turn &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;unlikely to be &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;prime determinant of formation of turn structure in the folding transition state&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_18308335}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract to &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;as it appears on PubMed at http&lt;/ins&gt;:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;//www&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pubmed&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gov)&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;where 18308335 &lt;/ins&gt;is the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed ID number&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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