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		<title>3hcx - Revision history</title>
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		<title>OCA at 13:09, 30 August 2023</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;BACKGROUND: Folate cofactors are essential for life. Mammals derive folates from their diet, whereas most microorganisms must synthesize folates de novo. Enzymes of the folate pathway therefore provide ideal targets for the development of antimicrobial agents. 6-Hydroxymethyl-7,8-dihydropterin pyrophosphokinase (HPPK) catalyzes the transfer of pyrophosphate from ATP to 6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin (HP), the first reaction in the folate biosynthetic pathway. RESULTS: The crystal structure of HPPK from Escherichia coli has been determined at 1.5 A resolution with a crystallographic R factor of 0.182. The HPPK molecule has a novel three-layered alpha beta alpha fold that creates a valley approximately 26 A long, 10 A wide and 10 A deep. The active center of HPPK is located in the valley and the substrate-binding sites have been identified with the aid of NMR spectroscopy. The HP-binding site is located at one end of the valley, near Asn55, and is sandwiched between two aromatic sidechains. The ATP-binding site is located at the other end of the valley. The adenine base of ATP is positioned near Leu111 and the ribose and the triphosphate extend across and reach the vicinity of HP. CONCLUSIONS: The HPPK structure provides a framework to elucidate structure/function relationships of the enzyme and to analyze mechanisms of pyrophosphoryl transfer. Furthermore, this work may prove useful in the structure-based design of new antimicrobial agents.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Crystal structure of 6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin pyrophosphokinase, a potential target for the development of novel antimicrobial agents.,Xiao B, Shi G, Chen X, Yan H, Ji X Structure. 1999 May;7(5):489-96. PMID:10378268&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:10378268&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 11:58, 13 October 2021</title>
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				<updated>2021-10-13T11:58:04Z</updated>
		
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		<title>OCA at 20:24, 9 December 2016</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 08:53, 8 December 2014</title>
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		<title>OCA at 06:46, 20 May 2010</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 13:39, 20 May 2009</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3hcx&amp;diff=956799&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3hcx is ON HOLD   Authors: Blaszczyk, J., Li, Y., Ji, X., Yan, H.  Description: Crystal structure of E. coli HPPK(N10A)  ''Page seeded by [http://oca....</title>
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				<updated>2009-05-13T06:38:24Z</updated>
		
		<summary type="html">&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3hcx is ON HOLD   Authors: Blaszczyk, J., Li, Y., Ji, X., Yan, H.  Description: Crystal structure of E. coli HPPK(N10A)  ''Page seeded by [http://oca....&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;'''Unreleased structure'''&lt;br /&gt;
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Authors: Blaszczyk, J., Li, Y., Ji, X., Yan, H.&lt;br /&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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