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		<title>3md0 - Revision history</title>
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		<title>OCA at 08:51, 6 September 2023</title>
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		<title>OCA at 06:45, 3 June 2015</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;genus Mycobacterium comprises major human pathogens such as &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;causative agent of tuberculosis, Mycobacterium tuberculosis &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Mtb&lt;/del&gt;), &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and many environmental species&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Tuberculosis claims approximately 1.5 million lives every year, and drug resistant strains &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Mtb are rapidly emerging. To aid the development of new tuberculosis drugs, major efforts are currently under way &lt;/del&gt;to &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;determine crystal structures of Mtb drug targets and proteins involved &lt;/del&gt;in &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pathogenicity&lt;/del&gt;. However, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;a major obstacle to obtaining crystal structures is &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;generation &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;well-diffracting crystals. Proteins from thermophiles can have better crystallization and diffraction properties than proteins from mesophiles, but their sequences and structures are often divergent&lt;/del&gt;. Here, we &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;establish a thermophilic mycobacterial model organism, Mycobacterium thermoresistibile (Mth), for &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;study of Mtb proteins&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Mth tolerates higher temperatures than Mtb or other environmental mycobacteria such as &lt;/del&gt;M. smegmatis. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Mth proteins &lt;/del&gt;are &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;on average more soluble than Mtb proteins, &lt;/del&gt;and &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;comparison of &lt;/del&gt;the crystal &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;structures &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;two pairs of orthologous proteins reveals nearly identical folds&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;indicating that Mth &lt;/del&gt;structures provide &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;good surrogates for Mtb structures. This study introduces &lt;/del&gt;a &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;thermophile as a source of protein &lt;/del&gt;for &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the study &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;a closely related human pathogen and marks a new approach to solving challenging mycobacterial protein structures&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;methylmalonyl Co-A mutase-associated GTPase MeaB from Methylobacterium extorquens is involved in glyoxylate regulation and required for growth. In humans, mutations in &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;homolog methylmalonic aciduria associated protein &lt;/ins&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;MMAA&lt;/ins&gt;) &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;cause methylmalonic aciduria&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;which is often fatal&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The central role &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;MeaB from bacteria &lt;/ins&gt;to &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;humans suggests that MeaB is also important &lt;/ins&gt;in &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;other, pathogenic bacteria such as Mycobacterium tuberculosis&lt;/ins&gt;. However, the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;identity &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the mycobacterial MeaB homolog is presently unclear&lt;/ins&gt;. Here, we &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;identify &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;M&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;tuberculosis protein Rv1496 and its homologs in &lt;/ins&gt;M. smegmatis &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and M. thermoresistibile as MeaB&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The crystal structures of all three homologs &lt;/ins&gt;are &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;highly similar to MeaB &lt;/ins&gt;and &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;MMAA structures and reveal a characteristic three-domain homodimer with GDP bound in &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;G domain active site. A structure of Rv1496 obtained from a &lt;/ins&gt;crystal &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;grown in the presence &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;GTP exhibited electron density for GDP&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;suggesting GTPase activity. These &lt;/ins&gt;structures &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;identify the mycobacterial MeaB and &lt;/ins&gt;provide a &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;structural framework &lt;/ins&gt;for &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;therapeutic targeting &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;M. tuberculosis MeaB&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 09:06, 9 December 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The line below this paragraph, containing &amp;quot;STRUCTURE_3md0&amp;quot;, creates the &amp;quot;Structure Box&amp;quot; on the page.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;You may change the PDB parameter (which sets the PDB file loaded into the applet) &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;or the SCENE parameter (which sets the initial scene displayed when the page is loaded),&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;or leave the SCENE parameter empty for the default display.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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