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		<title>3o0d - Revision history</title>
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		<title>OCA at 10:02, 14 February 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;From MEDLINE&amp;amp;reg;&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed&amp;amp;reg;, a database of the U&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;S&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;National Library of Medicine.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 07:12, 12 May 2022</title>
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		<title>OCA at 04:09, 10 December 2016</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 11:31, 9 December 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;We report the 1.7 A resolution crystal structure of the Lip2 lipase from Yarrowia lipolytica in its closed conformation. The Lip2 structure is highly homologous to known structures of the fungal lipase family (Thermomyces lanuginosa, Rhizopus niveus, and Rhizomucor miehei lipases). However, it also presents some unique features that are described and discussed here in detail. Structural differences, in particular in the conformation adopted by the so-called lid subdomain, suggest that the opening mechanism of Lip2 may differ from that of other fungal lipases. Because the catalytic activity of lipases is strongly dependent on structural rearrangement of this mobile subdomain, we focused on elucidating the molecular mechanism of lid motion. Using the x-ray structure of Lip2, we carried out extensive molecular-dynamics simulations in explicit solvent environments (water and water/octane interface) to characterize the major structural rearrangements that the lid undergoes under the influence of solvent or upon substrate binding. Overall, our results suggest a two-step opening mechanism that gives rise first to a semi-open conformation upon adsorption of the protein at the water/organic solvent interface, followed by a further opening of the lid upon substrate binding.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 08:37, 20 October 2012</title>
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		<title>OCA at 20:14, 25 July 2012</title>
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		<title>OCA at 11:06, 24 November 2010</title>
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		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3o0d is ON HOLD   Authors: Bordes, F., Tranier, S., Mourey, L., Marty, A.  Description: Crystal structure of Lip2 lipase from Yarrowia lipolytica at 1...</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3o0d is ON HOLD   Authors: Bordes, F., Tranier, S., Mourey, L., Marty, A.  Description: Crystal structure of Lip2 lipase from Yarrowia lipolytica at 1...&lt;/p&gt;
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