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		<title>3o24 - Revision history</title>
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		<title>OCA at 09:26, 6 September 2023</title>
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Prenylation occurs mainly &lt;/del&gt;at &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;C&lt;/del&gt;-2, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;but also at &lt;/del&gt;C-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;3&lt;/del&gt;.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:16000710&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:23090579&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt; &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[https://www.uniprot.org/uniprot/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;FTMB_ASPFU FTMB_ASPFU&lt;/ins&gt;] &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Brevianamide F prenyltransferase; part of &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gene cluster that mediates the biosynthesis &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;fumitremorgins, indole alkaloids that carry not only intriguing chemical structures, but also interesting biological and pharmacological activities (PubMed:16000710, PubMed:23649274). The biosynthesis of fumitremorgin-type alkaloids begins by condensation of the two amino acids L-tryptophan and L-proline to &lt;/ins&gt;brevianamide F&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;, catalyzed by the non-ribosomal peptide synthetase ftmA (PubMed:16755625)&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Brevianamide F is then prenylated by the prenyltransferase ftmPT1/ftmB in the presence of dimethylallyl diphosphate, resulting in the formation of tryprostatin B (PubMed:16000710, PubMed:19113967, PubMed:21105662, PubMed:23090579). FtmPT1/ftmB shows &lt;/ins&gt;also tryptophan &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;aminopeptidase activity with preference for linear peptides &lt;/ins&gt;containing &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;a tryptophanyl moiety &lt;/ins&gt;at &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the N-terminus (PubMed:18635009). The three cytochrome P450 monooxygenases, ftmP450-1/ftmC, ftmP450&lt;/ins&gt;-2&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;/ftmE and ftmP450-3/FtmG&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;are responsible for the conversion of tryprostatin B to 6-hydroxytryprostatin B, tryprostatin A to fumitremorgin &lt;/ins&gt;C &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and fumitremorgin C to 12,13&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;dihydroxyfumitremorgin C, respectively (PubMed:19226505). The putative methyltransferase ftmMT/ftmD is expected for the conversion of 6-hydroxytryprostatin B to tryprostatin A (Probable). FtmPT2/FtmH catalyzes the prenylation of 12,13-dihydroxyfumitre-morgin C in the presence of dimethylallyl diphosphate, resulting in the formation of fumitremorgin B (PubMed:18683158). Fumitremorgin B is further converted to verruculogen by ftmOx1/ftmF via the insertion of an endoperoxide bond between the two prenyl moieties (PubMed:19763315). In some fungal species, verruculogen is further converted to fumitremorgin A, but the enzymes involved in this step have not been identified yet (Probable)&lt;/ins&gt;.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:16000710&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:16755625&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:18635009&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:18683158&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19113967&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19226505&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19763315&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:21105662&lt;/ins&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:23090579&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:23649274&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:16000710&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 20:00, 4 August 2016</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 07:24, 19 December 2014</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 12:07, 24 April 2013</title>
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		<title>OCA at 17:56, 29 December 2010</title>
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