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		<title>3wa2 - Revision history</title>
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		<title>OCA at 13:00, 8 November 2023</title>
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		<title>OCA at 05:28, 3 August 2022</title>
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		<title>OCA at 16:37, 5 August 2016</title>
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		<title>OCA at 17:25, 21 December 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The crystal structure of a copper amine oxidase from Arthrobacter globiformis was determined at 1.08 A resolution with the use of low-molecular-weight polyethylene glycol (LMW PEG; average molecular weight approximately 200) as a cryoprotectant. The final crystallographic R factor and Rfree were 13.0 and 15.0%, respectively. Several molecules of LMW PEG were found to occupy cavities in the protein interior, including the active site, which resulted in a marked reduction in the overall B factor and consequently led to a subatomic resolution structure for a relatively large protein with a monomer molecular weight of approximately 70 000. About 40% of the presumed H atoms were observed as clear electron densities in the Fo - Fc difference map. Multiple minor conformers were also identified for many residues. Anisotropic displacement fluctuations were evaluated in the active site, which contains a post-translationally derived quinone cofactor and a Cu atom. Furthermore, diatomic molecules, most likely to be molecular oxygen, are bound to the protein, one of which is located in a region that had previously been proposed as an entry route for the dioxygen substrate from the central cavity of the dimer interface to the active site.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;==About this Structure==&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;High-resolution crystal &lt;/ins&gt;structure &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;of copper amine oxidase &lt;/ins&gt;from &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Arthrobacter globiformis&lt;/ins&gt;: &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;assignment of bound diatomic molecules as O2&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;,Murakawa T, Hayashi H, Sunami T, Kurihara K, Tamada T, Kuroki R, Suzuki M, Tanizawa K, Okajima T Acta Crystallogr D Biol Crystallogr&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2013 Dec;69&lt;/ins&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Pt 12&lt;/ins&gt;)&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;:2483-94&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;doi:, 10&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;1107&lt;/ins&gt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;S0907444913023196&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Epub 2013 Nov 19&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PMID:24311589&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:24311589&amp;lt;&lt;/ins&gt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[3wa2]] is a 1 chain &lt;/del&gt;structure &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;with sequence &lt;/del&gt;from &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[http&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;//en&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;wikipedia&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;org/wiki/&amp;quot;achromobacter_globiformis&amp;quot;_&lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;conn_1928&lt;/del&gt;)&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;_bergey_et_al&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;_1930 &amp;quot;achromobacter globiformis&amp;quot; (conn 1928) bergey et al&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;1930]. Full crystallographic information is available from [http:&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;/oca&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;weizmann&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ac.il&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;oca-bin/ocashort?id=3WA2 OCA]. &lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<title>OCA at 10:48, 1 January 2014</title>
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		<title>OCA at 05:27, 12 September 2013</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[Category: Primary-amine oxidase]]&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA: Protected &quot;3wa2&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3wa2 is ON HOLD   Authors: Murakawa, M., Hayashi, H., Sunami, T., Kurihara, K., Tamada, T., Kuroki, R., Suzuki, M., Tanizawa, K., Okajima, T.  Descrip...</title>
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&lt;br /&gt;
The entry 3wa2 is ON HOLD &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Authors: Murakawa, M., Hayashi, H., Sunami, T., Kurihara, K., Tamada, T., Kuroki, R., Suzuki, M., Tanizawa, K., Okajima, T.&lt;br /&gt;
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Description: High resolution crystal structure of copper amine oxidase from arthrobacter globiformis&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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