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		<title>3wat - Revision history</title>
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		<title>OCA at 13:02, 8 November 2023</title>
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		<title>OCA at 05:29, 3 August 2022</title>
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		<title>OCA at 18:15, 4 August 2016</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 11:48, 25 December 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==Function==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&amp;lt;tr id='ligand'&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockLbl&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;b&amp;gt;[[Ligand|Ligands:]]&amp;lt;/b&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockDat&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;scene name='pdbligand=BGC:BETA-D-GLUCOSE'&amp;gt;BGC&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=BMA:BETA-D-MANNOSE'&amp;gt;BMA&amp;lt;/scene&amp;gt;, &amp;lt;scene name='pdbligand=PO4:PHOSPHATE+ION'&amp;gt;PO4&amp;lt;/scene&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/MGP_BACFN MGP_BACFN]] Converts 4-O-beta-D-mannopyranosyl-D-glucopyranose (Man-Glc) to mannose 1-phosphate (Man1P) and glucose. Involved in a mannan catabolic pathway which feeds into glycolysis.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:21539815&amp;lt;/ref&amp;gt;  &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/MGP_BACFN MGP_BACFN]] Converts 4-O-beta-D-mannopyranosyl-D-glucopyranose (Man-Glc) to mannose 1-phosphate (Man1P) and glucose. Involved in a mannan catabolic pathway which feeds into glycolysis.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:21539815&amp;lt;/ref&amp;gt;  &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Publication Abstract from PubMed ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The crystal structure of a novel component of the mannan biodegradation system, 4-O-beta-d-mannosyl-d-glucose phosphorylase (MGP), was determined to a 1.68-A resolution. The structure of the enzyme revealed a unique homohexameric structure, which was formed by using two helices attached to the N-terminus and C-terminus as a tab for sticking between subunits. The structures of MGP complexes with genuine substrates, 4-O-beta-d-mannosyl-d-glucose and phosphate, and the product d-mannose-1-phosphate were also determined. The complex structures revealed that the invariant residue Asp131, which is supposed to be the general acid/base, did not exist close to the glycosidic Glc-O4 atom, which should be protonated in the catalytic reaction. Also, no solvent molecule that might mediate a proton transfer from Asp131 was observed in the substrate complex structure, suggesting that the catalytic mechanism of MGP is different from those of known disaccharide phosphorylases.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;ref group=&amp;quot;xtra&amp;quot;&amp;gt;PMID:023954514&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/del&gt;&amp;lt;references &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;group=&amp;quot;xtra&amp;quot;&lt;/del&gt;/&amp;gt;&amp;lt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;references&lt;/del&gt;/&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 12:07, 20 November 2013</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3wat&amp;diff=1839056&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA at 10:42, 4 September 2013</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA at 10:37, 19 June 2013</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<title>OCA: Protected &quot;3wat&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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		<id>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3wat&amp;diff=1798641&amp;oldid=prev</id>
		<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3wat is ON HOLD   Authors: Nakae, S., Ito, S., Higa, M., Senoura, T., Wasaki, J., Hijikata, A., Shionyu, M., Ito, S., Shirai, T.  Description: Crystal...</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3wat is ON HOLD   Authors: Nakae, S., Ito, S., Higa, M., Senoura, T., Wasaki, J., Hijikata, A., Shionyu, M., Ito, S., Shirai, T.  Description: Crystal...&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;'''Unreleased structure'''&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
The entry 3wat is ON HOLD &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Authors: Nakae, S., Ito, S., Higa, M., Senoura, T., Wasaki, J., Hijikata, A., Shionyu, M., Ito, S., Shirai, T.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Description: Crystal structure of 4-O-beta-D-mannosyl-D-glucose phosphorylase MGP complexed with Man+Glc&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>OCA</name></author>	</entry>

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